Дипептидаза-2

DPEP2
Ідентифікатори
Символи	DPEP2, MBD2, dipeptidase 2
Зовнішні ІД	OMIM: 609925 MGI: 2442042 HomoloGene: 49703 GeneCards: DPEP2
Онтологія гена
Молекулярна функція	• GO:0070122 peptidase activity; • metalloexopeptidase activity; • dipeptidyl-peptidase activity; • metallopeptidase activity; • hydrolase activity; • зв'язування з іоном металу; • dipeptidase activity;
Клітинна компонента	• anchored component of membrane; • мембрана;
Біологічний процес	• протеоліз;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Ортологи
	64174
	319446
	ENSG00000167261
	ENSMUSG00000053687
	Q9H4A9
	Q8C255
	NM_022355; NM_001324159; NM_001369657
	NM_001301204; NM_001301205; NM_176913
	NP_001311088; NP_071750; NP_001356586
	NP_001288133; NP_001288134; NP_795887
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

Дипептидаза-2 (англ. Dipeptidase 2) – білок, який кодується геном DPEP2, розташованим у людини на 16-й хромосомі.^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 486 амінокислот, а молекулярна маса — 53 306^[4]. Дипептидаза-2 є ферментом, що належить до родини білків дипетидаз (КФ 3.4.13.19), підгрупи металопротеїназ.^[5] Дипептидаза-2, як і інші дипептидази, бере участь у гідролізі дипептидів, включно з лейкотрієном D4, бета-лактамними кільцями деяких антибіотиків, а також цистиніл-біс-гліцином (cys-bis-gly), що формується під час деградації глутатіону.^[6]

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MQPSGLEGPG	TFGRWPLLSL	LLLLLLLQPV	TCAYTTPGPP	RALTTLGAPR
AHTMPGTYAP	STTLSSPSTQ	GLQEQARALM	RDFPLVDGHN	DLPLVLRQVY
QKGLQDVNLR	NFSYGQTSLD	RLRDGLVGAQ	FWSAYVPCQT	QDRDALRLTL
EQIDLIRRMC	ASYSELELVT	SAKALNDTQK	LACLIGVEGG	HSLDNSLSIL
PTFYMLGVRY	LTLTHTCNTP	WAESSAKGVH	SFYNNISGLT	DFGEKVVAEM
NRLGMMVDLS	HVSDAVARRA	LEVSQAPVIF	SHSAARGVCN	SARNVPDDIL
QLLKKNGGVV	MVSLSMGVIQ	CNPSANVSTV	ADHFDHIKAV	IGSKFIGIGG
DYDGAGKFPQ	GLEDVSTYPV	LIEELLSRGW	SEEELQGVLR	GNLLRVFRQV
EKVQEENKWQ	SPLEDKFPDE	QLSSSCHSDL	SRLRQRQSLT	SGQELTEIPI
HWTAKLPAKW	SVSESSPHMA	PVLAVVATFP	VLILWL

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Білок має сайт для зв'язування з іоном цинку. Локалізований у мембрані.

Література ред.

The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504

Примітки ред.

↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:23028 (англ.) . Архів оригіналу за 13 жовтня 2018. Процитовано 21 вересня 2017.
↑ UniProt, Q9H4A9 (англ.) . Архів оригіналу за 8 серпня 2017. Процитовано 21 вересня 2017.
↑ Habib GM, Shi ZZ, Cuevas AA, Lieberman MW (July 2003). Identification of two additional members of the membrane-bound dipeptidase family. The FASEB journal: official publication of the Federation of American Societies for Experimental Biology. 17 (10): 1313—5. doi:10.1096/fj.02-0899fje. PMID 12738806.{{cite journal}}: Обслуговування CS1: Сторінки із непозначеним DOI з безкоштовним доступом (посилання)
↑ Entrez Gene: Dipeptidase 2.

Див. також ред.

Хромосома 16

Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.

[1] Human PubMed Reference:.

[2] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-3] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:23028 (англ.) . Архів оригіналу за 13 жовтня 2018. Процитовано 21 вересня 2017.

[UniProt-4] UniProt, Q9H4A9 (англ.) . Архів оригіналу за 8 серпня 2017. Процитовано 21 вересня 2017.

[pmid12738806-5] Habib GM, Shi ZZ, Cuevas AA, Lieberman MW (July 2003). Identification of two additional members of the membrane-bound dipeptidase family. The FASEB journal: official publication of the Federation of American Societies for Experimental Biology. 17 (10): 1313—5. doi:10.1096/fj.02-0899fje. PMID 12738806.{{cite journal}}: Обслуговування CS1: Сторінки із непозначеним DOI з безкоштовним доступом (посилання)

[entrez-6] Entrez Gene: Dipeptidase 2.

[3]

[4]

[5]

[6]

[1]

[2]