Ангіотензинперетворювальний фермент

ACE
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1O86, 1O8A, 1UZE, 1UZF, 2C6F, 2C6N, 2IUL, 2IUX, 2OC2, 2XY9, 2XYD, 2YDM, 3BKK, 3BKL, 3NXQ, 4APH, 4APJ, 3L3N, 4BXK, 4BZR, 4BZS, 4C2N, 4C2O, 4C2P, 4C2Q, 4C2R, 4CA5, 4CA6, 4UFA, 4UFB, 5AMB, 5AM9, 5AM8, 5AMC, 5AMA
Ідентифікатори
Символи	ACE, angiotensin I converting enzyme, ACE1, CD143, DCP, DCP1, ICH, MVCD3, Angiotensin-converting enzyme
Зовнішні ІД	OMIM: 106180 MGI: 87874 HomoloGene: 37351 GeneCards: ACE
Пов'язані генетичні захворювання
	діабетична нефропатія, артеріальна гіпертензія
Реагує на сполуку
	каптоприл, цилазаприл, еналаприл, imidapril, трандолаприл, зофеноприл, imidapril, delapril, Моексиприл, benazepril hydrochloride, enalapril maleate, perindopril erbumine, quinapril hydrochloride
Онтологія гена
Молекулярна функція	• tripeptidyl-peptidase activity; • zinc ion binding; • exopeptidase activity; • endopeptidase activity; • зв'язування з іоном металу; • mitogen-activated protein kinase binding; • bradykinin receptor binding; • GO:0070122 peptidase activity; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • carboxypeptidase activity; • chloride ion binding; • actin binding; • mitogen-activated protein kinase kinase binding; • hydrolase activity; • metallodipeptidase activity; • metallopeptidase activity; • peptidyl-dipeptidase activity; • dipeptidyl-peptidase activity;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • integral component of membrane; • ендосома; • мембрана; • лізосома; • екзосома; • external side of plasma membrane; • extracellular region; • клітинна мембрана; • міжклітинний простір;
Біологічний процес	• regulation of renal output by angiotensin; • antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class I; • amyloid-beta metabolic process; • angiotensin maturation; • blood vessel remodeling; • regulation of vasoconstriction; • hematopoietic stem cell differentiation; • regulation of angiotensin metabolic process; • regulation of smooth muscle cell migration; • mononuclear cell proliferation; • regulation of systemic arterial blood pressure by renin-angiotensin; • arachidonic acid secretion; • peptide catabolic process; • blood vessel diameter maintenance; • протеоліз; • розвиток нирки; • neutrophil mediated immunity; • positive regulation of systemic arterial blood pressure; • Сперматогенез; • regulation of blood pressure; • posttranscriptional regulation of gene expression; • negative regulation of gene expression; • negative regulation of protein binding; • positive regulation of protein binding; • hormone catabolic process; • heart contraction; • positive regulation of protein tyrosine kinase activity; • cell proliferation in bone marrow; • positive regulation of peptidyl-tyrosine autophosphorylation; • regulation of hematopoietic stem cell proliferation; • negative regulation of gap junction assembly; • positive regulation of peptidyl-cysteine S-nitrosylation; • positive regulation of blood pressure;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	1636
	11421
	ENSG00000159640
	ENSMUSG00000020681
	P12821
	P09470
NM_000789; NM_001178057; NM_152830; NM_152831; NM_001382700;
	NM_001382701; NM_001382702
	NM_009598; NM_207624; NM_001281819
NP_000780; NP_001171528; NP_690043; NP_001369629; NP_001369630;
	NP_001369631
	NP_001268748; NP_033728; NP_997507
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

Ангіотензинперетворювальний фермент, також ангіотензинперетворювальний фактор (АПФ, англ. angiotensin-converting enzyme) – білок, який кодується геном ACE, розташованим у людини на короткому плечі 17-ї хромосоми.^[5] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 306 амінокислот, а молекулярна маса — 149 715^[6].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MGAASGRRGP	GLLLPLPLLL	LLPPQPALAL	DPGLQPGNFS	ADEAGAQLFA
QSYNSSAEQV	LFQSVAASWA	HDTNITAENA	RRQEEAALLS	QEFAEAWGQK
AKELYEPIWQ	NFTDPQLRRI	IGAVRTLGSA	NLPLAKRQQY	NALLSNMSRI
YSTAKVCLPN	KTATCWSLDP	DLTNILASSR	SYAMLLFAWE	GWHNAAGIPL
KPLYEDFTAL	SNEAYKQDGF	TDTGAYWRSW	YNSPTFEDDL	EHLYQQLEPL
YLNLHAFVRR	ALHRRYGDRY	INLRGPIPAH	LLGDMWAQSW	ENIYDMVVPF
PDKPNLDVTS	TMLQQGWNAT	HMFRVAEEFF	TSLELSPMPP	EFWEGSMLEK
PADGREVVCH	ASAWDFYNRK	DFRIKQCTRV	TMDQLSTVHH	EMGHIQYYLQ
YKDLPVSLRR	GANPGFHEAI	GDVLALSVST	PEHLHKIGLL	DRVTNDTESD
INYLLKMALE	KIAFLPFGYL	VDQWRWGVFS	GRTPPSRYNF	DWWYLRTKYQ
GICPPVTRNE	THFDAGAKFH	VPNVTPYIRY	FVSFVLQFQF	HEALCKEAGY
EGPLHQCDIY	RSTKAGAKLR	KVLQAGSSRP	WQEVLKDMVG	LDALDAQPLL
KYFQPVTQWL	QEQNQQNGEV	LGWPEYQWHP	PLPDNYPEGI	DLVTDEAEAS
KFVEEYDRTS	QVVWNEYAEA	NWNYNTNITT	ETSKILLQKN	MQIANHTLKY
GTQARKFDVN	QLQNTTIKRI	IKKVQDLERA	ALPAQELEEY	NKILLDMETT
YSVATVCHPN	GSCLQLEPDL	TNVMATSRKY	EDLLWAWEGW	RDKAGRAILQ
FYPKYVELIN	QAARLNGYVD	AGDSWRSMYE	TPSLEQDLER	LFQELQPLYL
NLHAYVRRAL	HRHYGAQHIN	LEGPIPAHLL	GNMWAQTWSN	IYDLVVPFPS
APSMDTTEAM	LKQGWTPRRM	FKEADDFFTS	LGLLPVPPEF	WNKSMLEKPT
DGREVVCHAS	AWDFYNGKDF	RIKQCTTVNL	EDLVVAHHEM	GHIQYFMQYK
DLPVALREGA	NPGFHEAIGD	VLALSVSTPK	HLHSLNLLSS	EGGSDEHDIN
FLMKMALDKI	AFIPFSYLVD	QWRWRVFDGS	ITKENYNQEW	WSLRLKYQGL
CPPVPRTQGD	FDPGAKFHIP	SSVPYIRYFV	SFIIQFQFHE	ALCQAAGHTG
PLHKCDIYQS	KEAGQRLATA	MKLGFSRPWP	EAMQLITGQP	NMSASAMLSY
FKPLLDWLRT	ENELHGEKLG	WPQYNWTPNS	ARSEGPLPDS	GRVSFLGLDL
DAQQARVGQW	LLLFLGIALL	VATLGLSQRL	FSIRHRSLHR	HSHGPQFGSE
VELRHS

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до металопротеаз та карбоксипептидаз. Білок має сайт для зв'язування з іоном цинку. Локалізований у клітинній мембрані, цитоплазмі, а також секретований назовні.

Фізіологічна функція ред.

АПФ є важливим елементом ренін-ангіотензинової системи - важливого регулятора артеріального тиску в кровоносній судині ссавців, зокрема людини.

Внаслідок зменшення артеріального тиску крові у юкстагломерулярних клітинах, які є частиною нефрону в нирках, починає виділятися гормоноподібний протеолітичний фермент ренін. Під дією реніну з білка α₂-глобулінової фракції крові — ангіотензиногену, шляхом обмеженого протеолізу відщеплюється декапептид ангіотензин І. Від цього пептиду під дією АПФ відщеплюється 2 амінокислотних залишки й утворюється ангіотензин ІІ. Ангіотензин ІІ у свою чергу проявляє вазокнстрикторну дію та стимулює виділення корою наднирників альдостерону, під дією якого збільшується реабсорбція іонів натрію та води у дистальному відділі нефрона, що призводить до збільшення об'єму циркулюючої крові.

Також АПФ розщеплює пептидний гормон брадикінін, елемент калікреїн-кінінової системи, таким чином ще зменшуючи розслаблювальну дію на м'язи судин.

У медицині ред.

Для лікування артеріальної гіпертензії в клінічній практиці використовуються інгібітори АПФ, зокрема беназеприл, каптоприл, цилазаприл, еналаприл, фозиноприл, лізиноприл тощо.

Література ред.

Ehlers M.R.W., Fox E.A., Strydom D.J., Riordan J.F. (1989). Molecular cloning of human testicular angiotensin-converting enzyme: the testis isozyme is identical to the C-terminal half of endothelial angiotensin-converting enzyme. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 86: 7741—7745. PMID 2554286 DOI:10.1073/pnas.86.20.7741
Rieder M.J., Taylor S.L., Clark A.G., Nickerson D.A. (1999). Sequence variation in the human angiotensin converting enzyme. Nat. Genet. 22: 59—62. PMID 10319862 DOI:10.1038/8760
Sugimura K., Tian X.-L., Hoffmann S., Ganten D., Bader M. (1998). Alternative splicing of the mRNA coding for the human endothelial angiotensin-converting enzyme: a new mechanism for solubilization. Biochem. Biophys. Res. Commun. 247: 466—472. PMID 9642152 DOI:10.1006/bbrc.1998.8813
Ehlers M.R.W., Riordan J.F. (1991). Angiotensin-converting enzyme: zinc- and inhibitor-binding stoichiometries of the somatic and testis isozymes. Biochemistry. 30: 7118—7126. PMID 1649623 DOI:10.1021/bi00243a012
Sturrock E.D., Yu X.C., Wu Z., Biemann K., Riordan J.F. (1996). Assignment of free and disulfide-bonded cysteine residues in testis angiotensin-converting enzyme: functional implications. Biochemistry. 35: 9560—9566. PMID 8755737 DOI:10.1021/bi960243x
Kohlstedt K., Shoghi F., Mueller-Esterl W., Busse R., Fleming I. (2002). CK2 phosphorylates the angiotensin-converting enzyme and regulates its retention in the endothelial cell plasma membrane. Circ. Res. 91: 749—756. PMID 12386153 DOI:10.1161/01.RES.0000038114.17939.C8

Примітки ред.

↑ Захворювання, генетично пов'язані з ACE переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
↑ Сполуки, які фізично взаємодіють з Ангіотензинперетворювальний фермент переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:2707 (англ.) . Архів оригіналу за 10 вересня 2015. Процитовано 12 вересня 2017.
↑ UniProt, P12821 (англ.) . Архів оригіналу за 12 вересня 2017. Процитовано 12 вересня 2017.

Див. також ред.

Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.

[1] Захворювання, генетично пов'язані з ACE переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.

[2] Сполуки, які фізично взаємодіють з Ангіотензинперетворювальний фермент переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.

[3] Human PubMed Reference:.

[4] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-5] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:2707 (англ.) . Архів оригіналу за 10 вересня 2015. Процитовано 12 вересня 2017.

[UniProt-6] UniProt, P12821 (англ.) . Архів оригіналу за 12 вересня 2017. Процитовано 12 вересня 2017.

[5]

[6]

[1]

[2]

[3]

[4]