Аланінамінотрансфераза

фермент з групи амінотрансфераз

Аланінамінотрансфераза (АЛТ, АлАТ, англ. Alanine aminotransferase) або аланінтрансаміназа (англ. Alanine transaminase), раніше називалася також глутамат-піруват-трансаміназа (англ. glutamate-pyruvate transaminase, англ. glutamic-pyruvic transaminase) або аланін-піруват-трансаміназа — білок, який кодується геном, розташованим у людей на довгому плечі 8-ї хромосоми.[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 496 амінокислот, а молекулярна маса — 54 637[4].

GPT
Ідентифікатори
Символи GPT, AAT1, ALT1, GPT1, glutamic--pyruvic transaminase
Зовнішні ІД OMIM: 138200 MGI: 95802 HomoloGene: 134231 GeneCards: GPT
шифр КФ 2.6.1.2
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (мРНК)
NM_005309
NM_182805
RefSeq (білок)
NP_005300
NP_001369593
NP_001369594
NP_877957
Локус (UCSC) Хр. 8: 144.5 – 144.51 Mb Хр. 15: 76.58 – 76.58 Mb
PubMed search [1] [2]
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей
Послідовність амінокислот
1020304050
MASSTGDRSQAVRHGLRAKVLTLDGMNPRVRRVEYAVRGPIVQRALELEQ
ELRQGVKKPFTEVIRANIGDAQAMGQRPITFLRQVLALCVNPDLLSSPNF
PDDAKKRAERILQACGGHSLGAYSVSSGIQLIREDVARYIERRDGGIPAD
PNNVFLSTGASDAIVTVLKLLVAGEGHTRTGVLIPIPQYPLYSATLAELG
AVQVDYYLDEERAWALDVAELHRALGQARDHCRPRALCVINPGNPTGQVQ
TRECIEAVIRFAFEERLFLLADEVYQDNVYAAGSQFHSFKKVLMEMGPPY
AGQQELASFHSTSKGYMGECGFRGGYVEVVNMDAAVQQQMLKLMSVRLCP
PVPGQALLDLVVSPPAPTDPSFAQFQAEKQAVLAELAAKAKLTEQVFNEA
PGISCNPVQGAMYSFPRVQLPPRAVERAQELGLAPDMFFCLRLLEETGIC
VVPGSGFGQREGTYHFRMTILPPLEKLRLLLEKLSRFHAKFTLEYS

Цей білок за функціями належить до трансфераз, амінотрансфераз, фосфопротеїнів. Задіяний у такому біологічному процесі, як ацетилювання. Білок має сайт для зв'язування з піридоксаль-фосфатом. Локалізований у цитоплазмі.

Аланінамінотрансфераза синтезується внутрішньоклітинно, і в нормі лише невелика кількість цього ферменту потрапляє в кров. При пошкодженні клітин печінки (при гепатитах, цирозі печінки, отруєннях) цей фермент потрапляє в кров, що виявляють лабораторними методами:

  • колориметричний — у ммоль/л/год;
  • кінетичний[5] у автоматичних та напівавтоматичних аналізаторах — в одиницях активності U/l, МО/л.

Також активність цієї амінотрансферази може підвищуватися при інфаркті міокарда та інших станах.

Див. такожРедагувати

ПриміткиРедагувати

  1. Human PubMed Reference:. 
  2. Mouse PubMed Reference:. 
  3. HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:4552 (англ.). Архів оригіналу за 14 січня 2018. Процитовано 12 січня 2018. 
  4. UniProt, P24298 (англ.). Архів оригіналу за 25 січня 2018. Процитовано 12 січня 2018. 
  5. Базується на залежності швидкості хімічної реакції від концентрації реагуючих речовин.

ДжерелаРедагувати

  • Клінічна лабораторна діагностика: Навч. посіб. для мед. ВНЗ ІV рів. акред./ За ред. Б. Д. Луцика. — Медицина. — 2011. — 288 стор. ISBN : 978-617-505-129-0;

ЛітератураРедагувати

  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC).. Genome Res. 14: 2121 — 2127. 2004.  PubMed DOI:10.1101/gr.2596504
  • Yang R.-Z., Blaileanu G., Hansen B.C., Shuldiner A.R., Gong D.-W. (2002). cDNA cloning, genomic structure, chromosomal mapping, and functional expression of a novel human alanine aminotransferase.. Genomics 79: 445 — 450.  PubMed DOI:10.1006/geno.2002.6722

ПосиланняРедагувати