Аквапорин-1

AQP1
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	4CSK, 1FQY, 1H6I, 1IH5
Ідентифікатори
Символи	AQP1, AQP-CHIP, CHIP28, CO, aquaporin 1 (Colton blood group)
Зовнішні ІД	OMIM: 107776 MGI: 103201 HomoloGene: 68051 GeneCards: AQP1
Реагує на сполуку
	guanosine cyclic 3',5'-phosphate, tetraethylammonium
Онтологія гена
Молекулярна функція	• transporter activity; • GO:0051739, GO:0015251 ammonium transmembrane transporter activity; • nitric oxide transmembrane transporter activity; • intracellular cGMP-activated cation channel activity; • potassium channel activity; • GO:0022891 transmembrane transporter activity; • carbon dioxide transmembrane transporter activity; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • water transmembrane transporter activity; • GO:0015388 potassium ion transmembrane transporter activity; • glycerol transmembrane transporter activity; • water channel activity; • ephrin receptor binding; • identical protein binding; • channel activity;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • Ядерна мембрана; • symbiont-containing vacuole membrane; • мембрана; • клітинне ядро; • apical plasma membrane; • integral component of membrane; • клітинна мембрана; • apical part of cell; • basal plasma membrane; • integral component of plasma membrane; • brush border membrane; • basolateral plasma membrane; • Сарколема; • brush border; • symbiont-containing vacuole; • аксон; • neuron projection; • axon terminus; • екзосома;
Біологічний процес	• cellular response to retinoic acid; • cellular response to mechanical stimulus; • cellular response to copper ion; • cellular response to nitric oxide; • cellular response to hypoxia; • cellular response to cAMP; • carbon dioxide transmembrane transport; • positive regulation of fibroblast proliferation; • cellular homeostasis; • pancreatic juice secretion; • cGMP biosynthetic process; • cellular response to stress; • cellular response to salt stress; • cellular response to inorganic substance; • cell volume homeostasis; • cellular response to UV; • establishment or maintenance of actin cytoskeleton polarity; • negative regulation of apoptotic process; • cellular response to dexamethasone stimulus; • positive regulation of angiogenesis; • odontogenesis; • renal water transport; • negative regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process; • cellular response to mercury ion; • nitric oxide transport; • cellular hyperosmotic response; • bicarbonate transport; • positive regulation of saliva secretion; • renal water homeostasis; • multicellular organismal water homeostasis; • transepithelial water transport; • carbon dioxide transport; • cellular response to hydrogen peroxide; • cerebrospinal fluid secretion; • potassium ion transmembrane transport; • ammonium transmembrane transport; • cation transmembrane transport; • glomerular filtration; • potassium ion transport; • water transport; • hyperosmotic response; • response to hormone; • positive regulation of lamellipodium assembly; • positive regulation of epithelial cell migration; • glycerol transport; • sensory perception of pain; • lateral ventricle development; • water homeostasis; • positive regulation of cell migration; • виділення з клітин; • secretory granule organization; • Загоєння ран; • hyperosmotic salinity response; • response to estrogen; • lipid digestion; • camera-type eye morphogenesis; • corticotropin secretion; • renal water absorption; • metanephric descending thin limb development; • metanephric proximal straight tubule development; • metanephric proximal convoluted tubule segment 2 development; • metanephric glomerulus vasculature development; • GO:0015915 транспорт; • cGMP-mediated signaling; • ion transmembrane transport; • трансмембранний транспорт;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	; ;
	Більше даних
Ортологи
	358
	11826
	ENSG00000240583
	ENSMUSG00000004655
	P29972; Q6JSD8; Q6JSD7
	Q02013
NM_198098; NM_000385; NM_001185060; NM_001185061; NM_001185062;
	NM_001329872
	NM_007472
	NP_001316801; NP_932766
	NP_031498
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

Аквапорин-1, AQP1 (англ. Aquaporin 1 (Colton blood group)) – білок, який кодується геном AQP1, розташованим у людей на короткому плечі 7-ї хромосоми.^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 269 амінокислот, а молекулярна маса — 28 526^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MASEFKKKLF	WRAVVAEFLA	TTLFVFISIG	SALGFKYPVG	NNQTAVQDNV
KVSLAFGLSI	ATLAQSVGHI	SGAHLNPAVT	LGLLLSCQIS	IFRALMYIIA
QCVGAIVATA	ILSGITSSLT	GNSLGRNDLA	DGVNSGQGLG	IEIIGTLQLV
LCVLATTDRR	RRDLGGSAPL	AIGLSVALGH	LLAIDYTGCG	INPARSFGSA
VITHNFSNHW	IFWVGPFIGG	ALAVLIYDFI	LAPRSSDLTD	RVKVWTSGQV
EEYDLDADDI	NSRVEMKPK

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функцією належить до аквапоринів - трансмембранних білків, які є каналами для молекул води. Належить до фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як транспорт, альтернативний сплайсинг. Локалізований у клітинній мембрані.

Література ред.

Preston G.M., Agre P. (1991). Isolation of the cDNA for erythrocyte integral membrane protein of 28 kilodaltons: member of an ancient channel family. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 88: 11110—11114. PMID 1722319 DOI:10.1073/pnas.88.24.11110
Ruiz A.C., Bok D. (1996). Characterization of the 3' UTR sequence encoded by the AQP-1 gene in human retinal pigment epithelium. Biochim. Biophys. Acta. 1282: 174—178. PMID 8703970 DOI:10.1016/0005-2736(96)00076-4
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Preston G.M., Carroll T.P., Guggino W.B., Agre P. (1992). Appearance of water channels in Xenopus oocytes expressing red cell CHIP28 protein. Science. 256: 385—387. PMID 1373524 DOI:10.1126/science.256.5055.385
Rungaldier S., Oberwagner W., Salzer U., Csaszar E., Prohaska R. (2013). Stomatin interacts with GLUT1/SLC2A1, band 3/SLC4A1, and aquaporin-1 in human erythrocyte membrane domains. Biochim. Biophys. Acta. 1828: 956—966. PMID 23219802 DOI:10.1016/j.bbamem.2012.11.030
de Groot B.L., Engel A., Grubmueller H. (2001). A refined structure of human aquaporin-1. FEBS Lett. 504: 206—211. PMID 11532455 DOI:10.1016/S0014-5793(01)02743-0