Імуноглобуліни класу G: відмінності між версіями

[неперевірена версія][перевірена версія]
Немає опису редагування
 
(Не показані 35 проміжних версій 6 користувачів)
Рядок 1: Рядок 1:
'''Імуноглобуліни класу G''' — клас імуноглобулінів.
'''Імуноглобуліни класу G''' — клас [[Антитіло#Класифікація|імуноглобулінів]], що мають мономерну структуру.

== Будова імуноглобулінів класу G ==
== Будова імуноглобулінів класу G ==
Молекулу IgG складають 4 поліпептидних ланцюги : 2 легких (L-ланцюги) та 2 важких (H-ланцюги).
Молекулу IgG складають 4 поліпептидних ланцюги : 2 легких (L-ланцюги) та 2 важких (H-ланцюги), що з'єднані один з одним безліччю нековалентних і 4 дисульфідними зв'язками.

=== L-ланцюги ===
Кожний з L-ланцюгів (від {{lang-en|light}}) містить 220 амінокислотних залишків та 2 доменів: варіабельного (V<sub>''L''</sub>), що розташований на N-кінці ланцюга та константного (С<sub>''L''</sub>), що знаходиться С-кінці. Ці домени побудовані з 2 β—шарів, що зв'язані дисульфідним зв'язком приблизно в середині домену.

=== H-ланцюги ===
Кожний H-ланцюг (від {{lang-en|heavy}}) молекули IgG складається з 440 амінокислотних залишків та містить 4 домени : 1 варіабельний (V<sub>''H''</sub>), що знаходиться N—кінці та 3 константних (С<sub>''Н1''</sub>,С<sub>''Н2''</sub>,С<sub>''Н3''</sub>). Домени H-ланцюгів також побудовані з 2 β—шарів, що зв'язані дисульфідними зв'язками . Ділянка H-ланцюга («шарнірна область») між С<sub>''Н1''</sub> та С<sub>''Н2''</sub> містить велику кількість залишків проліну, яка перешкоджає формуванню вторинної структури і взаємодії сусідніх Н-ланцюгів на цій ділянці та надає молекулі гнучкість.

=== Шарнірна область ===

== Біологічна роль імуноглобулінів класу G ==

== Посилання ==
* [https://web.archive.org/web/20150806035044/http://biochemistry.ru/biohimija_severina/B5873Part9-56.html Биохимия: Учебник / Под ред. Е.&nbsp;С.&nbsp;Северина.&nbsp;— 2-е изд., испр.&nbsp;— М.: Гэотар-Медиа, 2004.&nbsp;— 784 с.: ил.]

{{Імуноглобуліни}}
{{Immunology-stub}}
[[Категорія:Глікопротеїни]]
[[Категорія:Антитіла]]

Поточна версія на 16:06, 7 травня 2021

Імуноглобуліни класу G — клас імуноглобулінів, що мають мономерну структуру.

Будова імуноглобулінів класу GРедагувати

Молекулу IgG складають 4 поліпептидних ланцюги : 2 легких (L-ланцюги) та 2 важких (H-ланцюги), що з'єднані один з одним безліччю нековалентних і 4 дисульфідними зв'язками.

L-ланцюгиРедагувати

Кожний з L-ланцюгів (від англ. light) містить 220 амінокислотних залишків та 2 доменів: варіабельного (VL), що розташований на N-кінці ланцюга та константного (СL), що знаходиться С-кінці. Ці домени побудовані з 2 β—шарів, що зв'язані дисульфідним зв'язком приблизно в середині домену.

H-ланцюгиРедагувати

Кожний H-ланцюг (від англ. heavy) молекули IgG складається з 440 амінокислотних залишків та містить 4 домени : 1 варіабельний (VH), що знаходиться N—кінці та 3 константних (СН1Н2Н3). Домени H-ланцюгів також побудовані з 2 β—шарів, що зв'язані дисульфідними зв'язками . Ділянка H-ланцюга («шарнірна область») між СН1 та СН2 містить велику кількість залишків проліну, яка перешкоджає формуванню вторинної структури і взаємодії сусідніх Н-ланцюгів на цій ділянці та надає молекулі гнучкість.

Шарнірна областьРедагувати

Біологічна роль імуноглобулінів класу GРедагувати

ПосиланняРедагувати