TPSAB1

TPSAB1
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1A0L, 2BM2, 2FPZ, 2FS8, 2FS9, 2FWW, 2FXR, 2GDD, 2ZA5, 3V7T,%%s1LTO, 2F9N, 2F9O, 2F9P, 2ZEB, 2ZEC, 4A6L, 4MPU, 4MPV, 4MPW, 4MPX, 4MQA, 5F03
Ідентифікатори
Символи	TPSAB1, TPS1, TPS2, TPSB1, tryptase alpha/beta 1, TPSB2, Tryptase-2
Зовнішні ІД	OMIM: 191080 MGI: 96942 HomoloGene: 55729 GeneCards: TPSAB1
Реагує на сполуку
	gabexate, nafamostat
Онтологія гена
Молекулярна функція	• GO:0070122 peptidase activity; • serine-type peptidase activity; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • hydrolase activity; • serine-type endopeptidase activity; • identical protein binding;
Клітинна компонента	• extracellular region; • GO:0005578 Позаклітинна матриця; • міжклітинний простір; • collagen-containing extracellular matrix;
Біологічний процес	• протеоліз; • defense response; • extracellular matrix disassembly;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	; ; ; ;
	Більше даних
Ортологи
	7177
	17229
	ENSG00000172236
	ENSMUSG00000033825
	P20231; Q15661
	P21845
	NM_003294
	NM_010781
	NP_077078; NP_003285
	NP_034911
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

TPSAB1 (англ. Tryptase alpha/beta 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 16-ї хромосоми.^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 275 амінокислот, а молекулярна маса — 30 515^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MLNLLLLALP	VLASRAYAAP	APGQALQRVG	IVGGQEAPRS	KWPWQVSLRV
HGPYWMHFCG	GSLIHPQWVL	TAAHCVGPDV	KDLAALRVQL	REQHLYYQDQ
LLPVSRIIVH	PQFYTAQIGA	DIALLELEEP	VNVSSHVHTV	TLPPASETFP
PGMPCWVTGW	GDVDNDERLP	PPFPLKQVKV	PIMENHICDA	KYHLGAYTGD
DVRIVRDDML	CAGNTRRDSC	QGDSGGPLVC	KVNGTWLQAG	VVSWGEGCAQ
PNRPGIYTRV	TYYLDWIHHY	VPKKP

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до гідролаз, протеаз, серинових протеаз, фосфопротеїнів. Секретований назовні.

Література ред.

Miller J.S., Moxley G., Schwartz L.B. (1990). Cloning and characterization of a second complementary DNA for human tryptase. J. Clin. Invest. 86: 864—870. PMID 2203827 DOI:10.1172/JCI114786
Blom T., Hellman L. (1993). Characterization of a tryptase mRNA expressed in the human basophil cell line KU812. Scand. J. Immunol. 37: 203—208. PMID 8434231 DOI:10.1111/j.1365-3083.1993.tb01757.x
Pallaoro M., Fejzo M.S., Shayesteh L., Blount J.L., Caughey G.H. (1999). Characterization of genes encoding known and novel human mast cell tryptases on chromosome 16p13.3. J. Biol. Chem. 274: 3355—3362. PMID 9920877 DOI:10.1074/jbc.274.6.3355
Trivedi N.N., Tamraz B., Chu C., Kwok P.Y., Caughey G.H. (2009). Human subjects are protected from mast cell tryptase deficiency despite frequent inheritance of loss-of-function mutations. J. Allergy Clin. Immunol. 124: 1099—1105. PMID 19748655 DOI:10.1016/j.jaci.2009.07.026
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Fukuoka Y., Schwartz L.B. (2007). Active monomers of human beta-tryptase have expanded substrate specificities. Int. Immunopharmacol. 7: 1900—1908. PMID 18039527 DOI:10.1016/j.intimp.2007.07.007