TPH1

TPH1
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1MLW, 3HF6, 3HF8, 3HFB, 5J6D
Ідентифікатори
Символи	TPH1, TPRH, TRPH, tryptophan hydroxylase 1
Зовнішні ІД	OMIM: 191060 MGI: 98796 HomoloGene: 121565 GeneCards: TPH1
Реагує на сполуку
	fenclonine, (RS)-fenfluramine
Онтологія гена
Молекулярна функція	• iron ion binding; • зв'язування з іоном металу; • monooxygenase activity; • tryptophan 5-monooxygenase activity; • oxidoreductase activity, acting on paired donors, with incorporation or reduction of molecular oxygen, reduced pteridine as one donor, and incorporation of one atom of oxygen; • oxidoreductase activity;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • гіалоплазма; • neuron projection;
Біологічний процес	• response to immobilization stress; • mammary gland alveolus development; • serotonin biosynthetic process; • negative regulation of ossification; • aromatic amino acid family metabolic process; • bone remodeling; • циркадний ритм; • positive regulation of fat cell differentiation; • indolalkylamine biosynthetic process;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	7166
	21990
	ENSG00000129167
	ENSMUSG00000040046
	P17752
	P17532
	NM_004179
	NM_001136084; NM_001276372; NM_009414
	NP_004170
	NP_001129556; NP_001263301; NP_033440
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

TPH1 (англ. Tryptophan hydroxylase 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 11-ї хромосоми.^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 444 амінокислот, а молекулярна маса — 50 985^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MIEDNKENKD	HSLERGRASL	IFSLKNEVGG	LIKALKIFQE	KHVNLLHIES
RKSKRRNSEF	EIFVDCDINR	EQLNDIFHLL	KSHTNVLSVN	LPDNFTLKED
GMETVPWFPK	KISDLDHCAN	RVLMYGSELD	ADHPGFKDNV	YRKRRKYFAD
LAMNYKHGDP	IPKVEFTEEE	IKTWGTVFQE	LNKLYPTHAC	REYLKNLPLL
SKYCGYREDN	IPQLEDVSNF	LKERTGFSIR	PVAGYLSPRD	FLSGLAFRVF
HCTQYVRHSS	DPFYTPEPDT	CHELLGHVPL	LAEPSFAQFS	QEIGLASLGA
SEEAVQKLAT	CYFFTVEFGL	CKQDGQLRVF	GAGLLSSISE	LKHALSGHAK
VKPFDPKITC	KQECLITTFQ	DVYFVSESFE	DAKEKMREFT	KTIKRPFGVK
YNPYTRSIQI	LKDTKSITSA	MNELQHDLDV	VSDALAKVSR	KPSI

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до оксидоредуктаз, фосфопротеїнів. Задіяний у такому біологічному процесі, як альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном заліза.

Література ред.

Boulalard S., Darmon M.C., Ganem Y., Launay J.-M., Mallet J. (1990). Complete coding sequence of human tryptophan hydroxylase. Nucleic Acids Res. 18: 4257—4257. PMID 2377472 DOI:10.1093/nar/18.14.4257
Tipper J.P., Citron B.A., Ribeiro P., Kaufman S. (1994). Cloning and expression of rabbit and human brain tryptophan hydroxylase cDNA in Escherichia coli. Arch. Biochem. Biophys. 315: 445—453. PMID 7986090 DOI:10.1006/abbi.1994.1523
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Wang L., Erlandsen H., Haavik J., Knappskog P.M., Stevens R.C. (2002). Three-dimensional structure of human tryptophan hydroxylase and its implications for the biosynthesis of the neurotransmitters serotonin and melatonin. Biochemistry. 41: 12569—12574. PMID 12379098 DOI:10.1021/bi026561f
Wang G.A., Coon S.L., Kaufman S. (1998). Alternative splicing at the 3'-cDNA of human tryptophan hydroxylase. J. Neurochem. 71: 1769—1772. PMID 9751214