SMPD1

SMPD1 (англ. Sphingomyelin phosphodiesterase 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 11-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 629 амінокислот, а молекулярна маса — 69 752.

SMPD1
Наявні структури PDB Пошук ортологів: PDBe RCSB Список кодів PDB 5JG8
Ідентифікатори
Символи	SMPD1, ASM, ASMASE, NPD, Sphingomyelin phosphodiesterase 1
Зовнішні ІД	OMIM: 607608 MGI: 98325 HomoloGene: 457 GeneCards: SMPD1
Онтологія гена Молекулярна функція • sphingomyelin phosphodiesterase activity • hydrolase activity, acting on glycosyl bonds • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • hydrolase activity • зв'язування з іоном металу • zinc ion binding • acid sphingomyelin phosphodiesterase activity • phosphoric diester hydrolase activity Клітинна компонента • ендосома • клітинна мембрана • lamellar granule • lysosomal lumen • лізосома • екзосома • extracellular region • міжклітинний простір Біологічний процес • termination of signal transduction • glycosphingolipid metabolic process • positive regulation of protein dephosphorylation • ceramide biosynthetic process • нейробіологія розвитку • sphingomyelin catabolic process • negative regulation of MAP kinase activity • positive regulation of apoptotic process • обмін речовин • GO:0072468 сигнальна трансдукція • sphingomyelin metabolic process • response to cocaine • ceramide metabolic process • cholesterol metabolic process Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	6609	20597
Ensembl	ENSG00000166311	ENSMUSG00000037049
UniProt	P17405	Q04519
RefSeq (мРНК)	NM_000543 NM_001007593 NM_001318087 NM_001318088 NM_001365135	NM_011421
RefSeq (білок)	NP_000534 NP_001007594 NP_001305016 NP_001305017 NP_001352064	NP_035551
Локус (UCSC)	Хр. 11: 6.39 – 6.39 Mb	Хр. 7: 105.2 – 105.21 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MPRYGASLRQ		SCPRSGREQG		QDGTAGAPGL		LWMGLVLALA		LALALALSDS
RVLWAPAEAH		PLSPQGHPAR		LHRIVPRLRD		VFGWGNLTCP		ICKGLFTAIN
LGLKKEPNVA		RVGSVAIKLC		NLLKIAPPAV		CQSIVHLFED		DMVEVWRRSV
LSPSEACGLL		LGSTCGHWDI		FSSWNISLPT		VPKPPPKPPS		PPAPGAPVSR
ILFLTDLHWD		HDYLEGTDPD		CADPLCCRRG		SGLPPASRPG		AGYWGEYSKC
DLPLRTLESL		LSGLGPAGPF		DMVYWTGDIP		AHDVWHQTRQ		DQLRALTTVT
ALVRKFLGPV		PVYPAVGNHE		STPVNSFPPP		FIEGNHSSRW		LYEAMAKAWE
PWLPAEALRT		LRIGGFYALS		PYPGLRLISL		NMNFCSRENF		WLLINSTDPA
GQLQWLVGEL		QAAEDRGDKV		HIIGHIPPGH		CLKSWSWNYY		RIVARYENTL
AAQFFGHTHV		DEFEVFYDEE		TLSRPLAVAF		LAPSATTYIG		LNPGYRVYQI
DGNYSGSSHV		VLDHETYILN		LTQANIPGAI		PHWQLLYRAR		ETYGLPNTLP
TAWHNLVYRM		RGDMQLFQTF		WFLYHKGHPP		SEPCGTPCRL		ATLCAQLSAR
ADSPALCRHL		MPDGSLPEAQ		SLWPRPLFC

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до гідролаз, глікозидаз. Задіяний у такому біологічному процесі, як альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном цинку. Локалізований у лізосомі. Також секретований назовні.

Література

• Schuchman E.H., Levran O., Pereira L.V., Desnick R.J. (1992). Structural organization and complete nucleotide sequence of the gene encoding human acid sphingomyelinase (SMPD1). Genomics. 12: 197—205. PMID 1740330 DOI:10.1016/0888-7543(92)90366-Z
• Ida H., Rennert O.M., Eto Y., Chan W.Y. (1993). Cloning of a human acid sphingomyelinase cDNA with a new mutation that renders the enzyme inactive. J. Biochem. 114: 15—20. PMID 8407868 DOI:10.1093/oxfordjournals.jbchem.a124131
• Schissel S.L., Schuchman E.H., Williams K.J., Tabas I. (1996). Zn2+-stimulated sphingomyelinase is secreted by many cell types and is a product of the acid sphingomyelinase gene. J. Biol. Chem. 271: 18431—18436. PMID 8702487 DOI:10.1074/jbc.271.31.18431
• Dastani Z., Ruel I.L., Engert J.C., Genest J. Jr., Marcil M. (2007). Sphingomyelin phosphodiesterase-1 (SMPD1) coding variants do not contribute to low levels of high-density lipoprotein cholesterol. BMC Med. Genet. 8: 79—79. PMID 18088425 DOI:10.1186/1471-2350-8-79
• Xiong Z.J., Huang J., Poda G., Pomes R., Prive G.G. (2016). Structure of human acid sphingomyelinase reveals the role of the saposin domain in activating substrate hydrolysis. J. Mol. Biol. 428: 3026—3042. PMID 27349982 DOI:10.1016/j.jmb.2016.06.012
• Ferlinz K., Hurwitz R., Sandhoff K. (1991). Molecular basis of acid sphingomyelinase deficiency in a patient with Niemann-Pick disease type A. Biochem. Biophys. Res. Commun. 179: 1187—1191. PMID 1718266 DOI:10.1016/0006-291X(91)91697-B

Див. також

• Хромосома 11