PIAS3

білок-кодуючий ген Homo Sapiens

PIAS3 (англ. Protein inhibitor of activated STAT 3) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 1-ї хромосоми. [3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 628 амінокислот, а молекулярна маса — 68 017[4].

PIAS3
Наявні структури
PDBПошук ортологів: PDBe RCSB
Ідентифікатори
Символи PIAS3, ZMIZ5, protein inhibitor of activated STAT 3
Зовнішні ІД OMIM: 605987 MGI: 1913126 HomoloGene: 4447 GeneCards: PIAS3
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (мРНК)
NM_006099
NM_001165949
NM_018812
NM_146135
RefSeq (білок)
NP_006090
NP_001159421
NP_061282
NP_666247
Локус (UCSC) Хр. 1: 145.85 – 145.86 Mb Хр. 3: 96.6 – 96.61 Mb
PubMed search [1] [2]
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей
Послідовність амінокислот
1020304050
MAELGELKHMVMSFRVSELQVLLGFAGRNKSGRKHELLAKALHLLKSSCA
PSVQMKIKELYRRRFPRKTLGPSDLSLLSLPPGTSPVGSPGPLAPIPPTL
LAPGTLLGPKREVDMHPPLPQPVHPDVTMKPLPFYEVYGELIRPTTLAST
SSQRFEEAHFTFALTPQQVQQILTSREVLPGAKCDYTIQVQLRFCLCETS
CPQEDYFPPNLFVKVNGKLCPLPGYLPPTKNGAEPKRPSRPINITPLARL
SATVPNTIVVNWSSEFGRNYSLSVYLVRQLTAGTLLQKLRAKGIRNPDHS
RALIKEKLTADPDSEVATTSLRVSLMCPLGKMRLTVPCRALTCAHLQSFD
AALYLQMNEKKPTWTCPVCDKKAPYESLIIDGLFMEILSSCSDCDEIQFM
EDGSWCPMKPKKEASEVCPPPGYGLDGLQYSPVQGGDPSENKKKVEVIDL
TIESSSDEEDLPPTKKHCSVTSAAIPALPGSKGVLTSGHQPSSVLRSPAM
GTLGGDFLSSLPLHEYPPAFPLGADIQGLDLFSFLQTESQHYGPSVITSL
DEQDALGHFFQYRGTPSHFLGPLAPTLGSSHCSATPAPPPGRVSSIVAPG
GALREGHGGPLPSGPSLTGCRSDIISLD

Кодований геном білок за функціями належить до лігаз, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах як транскрипція, регуляція транскрипції, убіквітинування білків, поліморфізм, ацетиляція. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном цинку. Локалізований у цитоплазмі, ядрі.

Література ред.

  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
  • Van Dyck F., Delvaux E.L.D., Van de Ven W.J.M., Chavez M.V. (2004). Repression of the transactivating capacity of the oncoprotein PLAG1 by SUMOylation. J. Biol. Chem. 279: 36121—36131. PMID 15208321 DOI:10.1074/jbc.M401753200
  • Cong L., Pakala S.B., Ohshiro K., Li D.Q., Kumar R. (2011). SUMOylation and SUMO-interacting motif (SIM) of metastasis tumor antigen 1 (MTA1) synergistically regulate its transcriptional repressor function. J. Biol. Chem. 286: 43793—43808. PMID 21965678 DOI:10.1074/jbc.M111.267237
  • Sun X., Li J., Dong F.N., Dong J.T. (2014). Characterization of nuclear localization and SUMOylation of the ATBF1 transcription factor in epithelial cells. PLoS ONE. 9: E92746—E92746. PMID 24651376 DOI:10.1371/journal.pone.0092746
  • Hendriks I.A., Treffers L.W., Verlaan-de Vries M., Olsen J.V., Vertegaal A.C. (2015). SUMO-2 orchestrates chromatin modifiers in response to DNA damage. Cell Rep. 10: 1778—1791. PMID 25772364 DOI:10.1016/j.celrep.2015.02.033

Примітки ред.

  1. Human PubMed Reference:.
  2. Mouse PubMed Reference:.
  3. HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:16861 (англ.) . Процитовано 28 серпня 2017.
  4. UniProt, Q9Y6X2 (англ.) . Архів оригіналу за 21 червня 2017. Процитовано 28 серпня 2017.

Див. також ред.