HSD17B4

HSD17B4
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1IKT, 1S9C, 1ZBQ
Ідентифікатори
Символи	HSD17B4, DBP, MFE-2, MPF-2, PRLTS1, SDR8C1, hydroxysteroid (17-beta) dehydrogenase 4, hydroxysteroid 17-beta dehydrogenase 4
Зовнішні ІД	OMIM: 601860 MGI: 105089 HomoloGene: 358 GeneCards: HSD17B4
Пов'язані генетичні захворювання
	D-bifunctional protein deficiency, Perrault syndrome
Онтологія гена
Молекулярна функція	• protein homodimerization activity; • isomerase activity; • lyase activity; • 3alpha,7alpha,12alpha-trihydroxy-5beta-cholest-24-enoyl-CoA hydratase activity; • oxidoreductase activity; • long-chain-enoyl-CoA hydratase activity; • signaling receptor binding; • 17-beta-hydroxysteroid dehydrogenase (NAD+) activity; • 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase activity;
Клітинна компонента	• мембрана; • пероксисома; • peroxisomal membrane; • peroxisomal matrix; • мітохондрія; • гіалоплазма;
Біологічний процес	• estrogen metabolic process; • androgen metabolic process; • lipid metabolism; • alpha-linolenic acid metabolic process; • very long-chain fatty acid metabolic process; • Sertoli cell development; • fatty acid metabolic process; • very long-chain fatty-acyl-CoA metabolic process; • fatty acid beta-oxidation using acyl-CoA oxidase; • osteoblast differentiation; • medium-chain fatty-acyl-CoA metabolic process; • fatty acid beta-oxidation; • bile acid biosynthetic process; • protein targeting to peroxisome;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	3295
	15488
	ENSG00000133835
	ENSMUSG00000024507
	P51659
	P51660
	NM_001292028; NM_000414; NM_001199291; NM_001199292; NM_001292027
	NM_008292
NP_000405; NP_001186220; NP_001186221; NP_001278956; NP_001278957;
	NP_001361426; NP_001361427; NP_001361428; NP_001361429; NP_001361430; NP_001361431; NP_001361432
	NP_032318
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

HSD17B4 (англ. Hydroxysteroid 17-beta dehydrogenase 4) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 5-ї хромосоми. ^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 736 амінокислот, а молекулярна маса — 79 686^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MGSPLRFDGR	VVLVTGAGAG	LGRAYALAFA	ERGALVVVND	LGGDFKGVGK
GSLAADKVVE	EIRRRGGKAV	ANYDSVEEGE	KVVKTALDAF	GRIDVVVNNA
GILRDRSFAR	ISDEDWDIIH	RVHLRGSFQV	TRAAWEHMKK	QKYGRIIMTS
SASGIYGNFG	QANYSAAKLG	LLGLANSLAI	EGRKSNIHCN	TIAPNAGSRM
TQTVMPEDLV	EALKPEYVAP	LVLWLCHESC	EENGGLFEVG	AGWIGKLRWE
RTLGAIVRQK	NHPMTPEAVK	ANWKKICDFE	NASKPQSIQE	STGSIIEVLS
KIDSEGGVSA	NHTSRATSTA	TSGFAGAIGQ	KLPPFSYAYT	ELEAIMYALG
VGASIKDPKD	LKFIYEGSSD	FSCLPTFGVI	IGQKSMMGGG	LAEIPGLSIN
FAKVLHGEQY	LELYKPLPRA	GKLKCEAVVA	DVLDKGSGVV	IIMDVYSYSE
KELICHNQFS	LFLVGSGGFG	GKRTSDKVKV	AVAIPNRPPD	AVLTDTTSLN
QAALYRLSGD	WNPLHIDPNF	ASLAGFDKPI	LHGLCTFGFS	ARRVLQQFAD
NDVSRFKAIK	ARFAKPVYPG	QTLQTEMWKE	GNRIHFQTKV	QETGDIVISN
AYVDLAPTSG	TSAKTPSEGG	KLQSTFVFEE	IGRRLKDIGP	EVVKKVNAVF
EWHITKGGNI	GAKWTIDLKS	GSGKVYQGPA	KGAADTTIIL	SDEDFMEVVL
GKLDPQKAFF	SGRLKARGNI	MLSQKLQMIL	KDYAKL

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до оксидоредуктаз, ліаз, ізомераз. Задіяний у таких біологічних процесах як метаболізм жирних кислот, метаболізм ліпідів. Білок має сайт для зв'язування з НАД. Локалізований у пероксисомах.

Література

Jiang L.L., Miyazawa S., Souri M., Hashimoto T. (1997). Structure of D-3-hydroxyacyl-CoA dehydratase/D-3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase bifunctional protein. J. Biochem. 121: 364—369. PMID 9089413 DOI:10.1093/oxfordjournals.jbchem.a021596
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Jiang L.L., Kobayashi A., Matsuura H., Fukushima H., Hashimoto T. (1996). Purification and properties of human D-3-hydroxyacyl-CoA dehydratase: medium-chain enoyl-CoA hydratase is D-3-hydroxyacyl-CoA dehydratase. J. Biochem. 120: 624—632. PMID 8902629 DOI:10.1093/oxfordjournals.jbchem.a021458
Koski K.M., Haapalainen A.M., Hiltunen J.K., Glumoff T. (2005). Crystal structure of 2-enoyl-CoA hydratase 2 from human peroxisomal multifunctional enzyme type 2. J. Mol. Biol. 345: 1157—1169. PMID 15644212 DOI:10.1016/j.jmb.2004.11.009
van Grunsven E.G., Mooijer P.A., Aubourg P., Wanders R.J. (1999). Enoyl-CoA hydratase deficiency: identification of a new type of D-bifunctional protein deficiency. Hum. Mol. Genet. 8: 1509—1516. PMID 10400999 DOI:10.1093/hmg/8.8.1509