HIF1AN

HIF1AN
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1H2K, 1H2L, 1H2M, 1H2N, 1IZ3, 1MZE, 1MZF, 1YCI, 2CGN, 2CGO, 2ILM, 2W0X, 2WA3, 2WA4, 2XUM, 2Y0I, 2YC0, 2YDE, 3D8C, 3KCX, 3KCY, 3OD4, 3P3N, 3P3P, 4AI8, 4B7E, 4B7K, 4BIO, 4JAA, 4NR1, 4Z2W, 4Z1V
Ідентифікатори
Символи	HIF1AN, FIH1, hypoxia inducible factor 1 alpha subunit inhibitor, hypoxia inducible factor 1 subunit alpha inhibitor, HIFAN
Зовнішні ІД	OMIM: 606615 MGI: 2442345 HomoloGene: 9906 GeneCards: HIF1AN
Онтологія гена
Молекулярна функція	• iron ion binding; • peptidyl-asparagine 3-dioxygenase activity; • protein homodimerization activity; • ankyrin repeat binding; • zinc ion binding; • dioxygenase activity; • зв'язування з іоном металу; • NF-kappaB binding; • Notch binding; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • carboxylic acid binding; • oxidoreductase activity; • peptidyl-histidine dioxygenase activity; • oxygen sensor activity; • 2-oxoglutarate-dependent dioxygenase activity; • hypoxia-inducible factor-asparagine oxygenase activity;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • нуклеоплазма; • perinuclear region of cytoplasm; • клітинне ядро; • гіалоплазма;
Біологічний процес	• GO:0009373 regulation of transcription, DNA-templated; • peptidyl-histidine hydroxylation; • transcription, DNA-templated; • peptidyl-aspartic acid hydroxylation; • peptidyl-asparagine hydroxylation; • positive regulation of myoblast differentiation; • positive regulation of vasculogenesis; • regulation of transcription from RNA polymerase II promoter in response to hypoxia; • negative regulation of transcription from RNA polymerase II promoter in response to hypoxia; • negative regulation of Notch signaling pathway;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	; ;
	Більше даних
Ортологи
	55662
	319594
	ENSG00000166135
	ENSMUSG00000036450
	Q9NWT6
	Q8BLR9
	NM_017902
	NM_176958
	NP_060372
	NP_795932
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

HIF1AN (англ. Hypoxia inducible factor 1 alpha subunit inhibitor) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 10-ї хромосоми.^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 349 амінокислот, а молекулярна маса — 40 285^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MAATAAEAVA	SGSGEPREEA	GALGPAWDES	QLRSYSFPTR	PIPRLSQSDP
RAEELIENEE	PVVLTDTNLV	YPALKWDLEY	LQENIGNGDF	SVYSASTHKF
LYYDEKKMAN	FQNFKPRSNR	EEMKFHEFVE	KLQDIQQRGG	EERLYLQQTL
NDTVGRKIVM	DFLGFNWNWI	NKQQGKRGWG	QLTSNLLLIG	MEGNVTPAHY
DEQQNFFAQI	KGYKRCILFP	PDQFECLYPY	PVHHPCDRQS	QVDFDNPDYE
RFPNFQNVVG	YETVVGPGDV	LYIPMYWWHH	IESLLNGGIT	ITVNFWYKGA
PTPKRIEYPL	KAHQKVAIMR	NIEKMLGEAL	GNPQEVGPLL	NTMIKGRYN

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функцією належить до оксидоредуктаз. Задіяний у таких біологічних процесах, як транскрипція, регуляція транскрипції, ацетилювання. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном заліза. Локалізований у цитоплазмі, ядрі.

Література ред.

Mahon P.C., Hirota K., Semenza G.L. (2001). FIH-1: a novel protein that interacts with HIF-1alpha and VHL to mediate repression of HIF-1 transcriptional activity. Genes Dev. 15: 2675—2686. PMID 11641274 DOI:10.1101/gad.924501
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Koivunen P., Hirsila M., Gunzler V., Kivirikko K.I., Myllyharju J. (2004). Catalytic properties of the asparaginyl hydroxylase (FIH) in the oxygen sensing pathway are distinct from those of its prolyl 4-hydroxylases. J. Biol. Chem. 279: 9899—9904. PMID 14701857 DOI:10.1074/jbc.M312254200
Webb J.D., Muranyi A., Pugh C.W., Ratcliffe P.J., Coleman M.L. (2009). MYPT1, the targeting subunit of smooth-muscle myosin phosphatase, is a substrate for the asparaginyl hydroxylase factor inhibiting hypoxia-inducible factor (FIH). Biochem. J. 420: 327—333. PMID 19245366 DOI:10.1042/BJ20081905
Sakamoto T., Seiki M. (2009). Mint3 enhances the activity of hypoxia-inducible factor-1 (HIF-1) in macrophages by suppressing the activity of factor inhibiting HIF-1. J. Biol. Chem. 284: 30350—30359. PMID 19726677 DOI:10.1074/jbc.M109.019216
Dann C.E. III, Bruick R.K., Deisenhofer J. (2002). Structure of factor-inhibiting hypoxia-inducible factor 1: an asparaginyl hydroxylase involved in the hypoxic response pathway. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 99: 15351—15356. PMID 12432100 DOI:10.1073/pnas.202614999

Примітки ред.

↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:17113 (англ.) . Процитовано 8 вересня 2017.
↑ UniProt, Q9NWT6 (англ.) . Архів оригіналу за 23 грудня 2017. Процитовано 8 вересня 2017.

Див. також ред.

Хромосома 10

Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.

[1] Human PubMed Reference:.

[2] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-3] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:17113 (англ.) . Процитовано 8 вересня 2017.

[UniProt-4] UniProt, Q9NWT6 (англ.) . Архів оригіналу за 23 грудня 2017. Процитовано 8 вересня 2017.

[3]

[4]

[1]

[2]