FOLH1 (англ. Folate hydrolase 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 11-ї хромосоми.[2] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 750 амінокислот, а молекулярна маса — 84 331[3].

FOLH1
Наявні структури
PDBПошук для людей: PDBe RCSB
Ідентифікатори
Символи FOLH1, FGCP, FOLH, GCP2, GCPII, NAALAD1, NAALAdase, PSM, PSMA, mGCP, folate hydrolase (prostate-specific membrane antigen) 1, folate hydrolase 1
Зовнішні ІД OMIM: 600934 HomoloGene: 136782 GeneCards: FOLH1
Шаблон експресії




Більше даних
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (мРНК)
н/д
RefSeq (білок)
н/д
Локус (UCSC) Хр. 11: 49.15 – 49.21 Mb н/д
PubMed search [1] н/д
Вікідані
Див./Ред. для людей
Послідовність амінокислот
1020304050
MWNLLHETDSAVATARRPRWLCAGALVLAGGFFLLGFLFGWFIKSSNEAT
NITPKHNMKAFLDELKAENIKKFLYNFTQIPHLAGTEQNFQLAKQIQSQW
KEFGLDSVELAHYDVLLSYPNKTHPNYISIINEDGNEIFNTSLFEPPPPG
YENVSDIVPPFSAFSPQGMPEGDLVYVNYARTEDFFKLERDMKINCSGKI
VIARYGKVFRGNKVKNAQLAGAKGVILYSDPADYFAPGVKSYPDGWNLPG
GGVQRGNILNLNGAGDPLTPGYPANEYAYRRGIAEAVGLPSIPVHPIGYY
DAQKLLEKMGGSAPPDSSWRGSLKVPYNVGPGFTGNFSTQKVKMHIHSTN
EVTRIYNVIGTLRGAVEPDRYVILGGHRDSWVFGGIDPQSGAAVVHEIVR
SFGTLKKEGWRPRRTILFASWDAEEFGLLGSTEWAEENSRLLQERGVAYI
NADSSIEGNYTLRVDCTPLMYSLVHNLTKELKSPDEGFEGKSLYESWTKK
SPSPEFSGMPRISKLGSGNDFEVFFQRLGIASGRARYTKNWETNKFSGYP
LYHSVYETYELVEKFYDPMFKYHLTVAQVRGGMVFELANSIVLPFDCRDY
AVVLRKYADKIYSISMKHPQEMKTYSVSFDSLFSAVKNFTEIASKFSERL
QDFDKSNPIVLRMMNDQLMFLERAFIDPLGLPDRPFYRHVIYAPSSHNKY
AGESFPGIYDALFDIESKVDPSKAWGEVKRQIYVAAFTVQAAAETLSEVA

Кодований геном білок за функціями належить до гідролаз, протеаз, металопротеаз, карбоксипептидаз, фосфопротеїнів. Задіяний у такому біологічному процесі, як альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном цинку, іоном кальцію. Локалізований у клітинній мембрані, цитоплазмі, мембрані.

Література ред.

  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
  • Luthi-Carter R., Barczak A.K., Speno H.D., Coyle J.T. (1998). Hydrolysis of the neuropeptide N-acetylaspartylglutamate (NAAG) by cloned human glutamate carboxypeptidase II. Brain Res. 795: 341—348. PMID 9622670 DOI:10.1016/S0006-8993(98)00244-3
  • Rawlings N.D., Barrett A.J. (1997). Structure of membrane glutamate carboxypeptidase. Biochim. Biophys. Acta. 1339: 247—252. PMID 9187245 DOI:10.1016/S0167-4838(97)00008-3
  • Zhang H., Li X.-J., Martin D.B., Aebersold R. (2003). Identification and quantification of N-linked glycoproteins using hydrazide chemistry, stable isotope labeling and mass spectrometry. Nat. Biotechnol. 21: 660—666. PMID 12754519 DOI:10.1038/nbt827
  • O'Keefe D.S., Bacich D.J., Heston W.D.W. (2004). Comparative analysis of prostate-specific membrane antigen (PSMA) versus a prostate-specific membrane antigen-like gene. Prostate. 58: 200—210. PMID 14716746 DOI:10.1002/pros.10319
  • Mesters J.R., Henning K., Hilgenfeld R. (2007). Human glutamate carboxypeptidase II inhibition: structures of GCPII in complex with two potent inhibitors, quisqualate and 2-PMPA. Acta Crystallogr. D. 63: 508—513. PMID 17372356 DOI:10.1107/S090744490700902X

Примітки ред.

  1. Human PubMed Reference:.
  2. HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:3788 (англ.) . Архів оригіналу за 5 жовтня 2015. Процитовано 8 вересня 2017.
  3. UniProt, Q04609 (англ.) . Архів оригіналу за 24 серпня 2017. Процитовано 8 вересня 2017.

Див. також ред.