FERMT2

білок-кодуючий ген Homo Sapiens

FERMT2 (англ. Fermitin family member 2) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 14-ї хромосоми.[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 680 амінокислот, а молекулярна маса — 77 861[5].

FERMT2
Наявні структури
PDBПошук ортологів: PDBe RCSB
Ідентифікатори
Символи FERMT2, KIND2, MIG2, PLEKHC1, UNC112, UNC112B, mig-2, fermitin family member 2, URP2SF, FERM domain containing kindlin 2
Зовнішні ІД OMIM: 607746 MGI: 2385001 HomoloGene: 4976 GeneCards: FERMT2
Пов'язані генетичні захворювання
хвороба Альцгеймера[1]
Шаблон експресії




Більше даних
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (мРНК)
NM_001134999
NM_001135000
NM_006832
NM_146054
NM_001360525
NM_001360526
RefSeq (білок)
NP_001128471
NP_001128472
NP_006823
NP_666166
NP_001347454
NP_001347455
Локус (UCSC) Хр. 14: 52.86 – 52.95 Mb Хр. 14: 45.7 – 45.77 Mb
PubMed search [2] [3]
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей
Послідовність амінокислот
1020304050
MALDGIRMPDGCYADGTWELSVHVTDLNRDVTLRVTGEVHIGGVMLKLVE
KLDVKKDWSDHALWWEKKRTWLLKTHWTLDKYGIQADAKLQFTPQHKLLR
LQLPNMKYVKVKVNFSDRVFKAVSDICKTFNIRHPEELSLLKKPRDPTKK
KKKKLDDQSEDEALELEGPLITPGSGSIYSSPGLYSKTMTPTYDAHDGSP
LSPTSAWFGDSALSEGNPGILAVSQPITSPEILAKMFKPQALLDKAKINQ
GWLDSSRSLMEQDVKENEALLLRFKYYSFFDLNPKYDAIRINQLYEQAKW
AILLEEIECTEEEMMMFAALQYHINKLSIMTSENHLNNSDKEVDEVDAAL
SDLEITLEGGKTSTILGDITSIPELADYIKVFKPKKLTLKGYKQYWCTFK
DTSISCYKSKEESSGTPAHQMNLRGCEVTPDVNISGQKFNIKLLIPVAEG
MNEIWLRCDNEKQYAHWMAACRLASKGKTMADSSYNLEVQNILSFLKMQH
LNPDPQLIPEQITTDITPECLVSPRYLKKYKNKQITARILEAHQNVAQMS
LIEAKMRFIQAWQSLPEFGITHFIARFQGGKKEELIGIAYNRLIRMDAST
GDAIKTWRFSNMKQWNVNWEIKMVTVEFADEVRLSFICTEVDCKVVHEFI
GGYIFLSTRAKDQNESLDEEMFYKLTSGWV

Кодований геном білок за функцією належить до фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як клітинна адгезія, пдтримання форми клітини, сигнальний шлях Wnt, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з ліпідами. Локалізований у клітинній мембрані, цитоплазмі, цитоскелеті, ядрі, мембрані, клітинних контактах, клітинних відростках.

Література ред.

  • Tu Y., Wu S., Shi X., Chen K., Wu C. (2003). Migfilin and Mig-2 link focal adhesions to filamin and the actin cytoskeleton and function in cell shape modulation. Cell. 113: 37—47. PMID 12679033 DOI:10.1016/S0092-8674(03)00163-6
  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
  • Ma Y.Q., Qin J., Wu C., Plow E.F. (2008). Kindlin-2 (Mig-2): a co-activator of beta3 integrins. J. Cell Biol. 181: 439—446. PMID 18458155 DOI:10.1083/jcb.200710196
  • Liu Y., Zhu Y., Ye S., Zhang R. (2012). Crystal structure of kindlin-2 PH domain reveals a conformational transition for its membrane anchoring and regulation of integrin activation. Protein Cell. 3: 434—440. PMID 22653426 DOI:10.1007/s13238-012-2046-1
  • Wick M., Buerger C., Bruesselbach S., Lucibello F.C., Mueller R. (1994). Identification of serum-inducible genes: different patterns of gene regulation during G0->S and G1->S progression. J. Cell Sci. 107: 227—239. PMID 8175911

Примітки ред.

Див. також ред.