ERO1A

ERO1A
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	3AHQ, 3AHR
Ідентифікатори
Символи	ERO1A, ERO1-alpha, ERO1LA, ERO1-L, ERO1-L-alpha, ERO1L, Ero1alpha, endoplasmic reticulum oxidoreductase alpha, endoplasmic reticulum oxidoreductase 1 alpha
Зовнішні ІД	OMIM: 615435 MGI: 1354385 HomoloGene: 49392 GeneCards: ERO1A
Онтологія гена
Молекулярна функція	• oxidoreductase activity, acting on a sulfur group of donors, disulfide as acceptor; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • oxidoreductase activity; • protein-disulfide reductase activity; • GO:0030508 protein disulfide isomerase activity; • disulfide oxidoreductase activity;
Клітинна компонента	• endoplasmic reticulum lumen; • мембрана; • внутрішньоклітинна мембранна органела; • дендрит (нейробіологія); • ендоплазматичний ретикулум; • endoplasmic reticulum membrane;
Біологічний процес	• release of sequestered calcium ion into cytosol; • 4-hydroxyproline metabolic process; • extracellular matrix organization; • protein maturation by protein folding; • cell redox homeostasis; • response to endoplasmic reticulum stress; • chaperone cofactor-dependent protein refolding; • Відповідь на незгорнуті білки; • intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress; • згортання білків; • brown fat cell differentiation; • cellular response to hypoxia; • response to temperature stimulus; • GO:0097285 апоптоз; • protein folding in endoplasmic reticulum; • cellular response to oxidative stress;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	30001
	50527
	ENSG00000197930
	ENSMUSG00000021831
	Q96HE7
	Q8R180
	NM_014584
	NM_015774
NP_055399; NP_001369393; NP_001369394; NP_001369395; NP_001369396;
	NP_001369397; NP_001369398; NP_001369399; NP_001369400; NP_001369401; NP_001369402; NP_001369403; NP_001369404; NP_001369405
	NP_056589
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

ERO1A (англ. Endoplasmic reticulum oxidoreductase 1 alpha) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 14-ї хромосоми.^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 468 амінокислот, а молекулярна маса — 54 393^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MGRGWGFLFG	LLGAVWLLSS	GHGEEQPPET	AAQRCFCQVS	GYLDDCTCDV
ETIDRFNNYR	LFPRLQKLLE	SDYFRYYKVN	LKRPCPFWND	ISQCGRRDCA
VKPCQSDEVP	DGIKSASYKY	SEEANNLIEE	CEQAERLGAV	DESLSEETQK
AVLQWTKHDD	SSDNFCEADD	IQSPEAEYVD	LLLNPERYTG	YKGPDAWKIW
NVIYEENCFK	PQTIKRPLNP	LASGQGTSEE	NTFYSWLEGL	CVEKRAFYRL
ISGLHASINV	HLSARYLLQE	TWLEKKWGHN	ITEFQQRFDG	ILTEGEGPRR
LKNLYFLYLI	ELRALSKVLP	FFERPDFQLF	TGNKIQDEEN	KMLLLEILHE
IKSFPLHFDE	NSFFAGDKKE	AHKLKEDFRL	HFRNISRIMD	CVGCFKCRLW
GKLQTQGLGT	ALKILFSEKL	IANMPESGPS	YEFHLTRQEI	VSLFNAFGRI
STSVKELENF	RNLLQNIH

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до оксидоредуктаз, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як апоптоз, транспорт, транспорт електронів. Білок має сайт для зв'язування з ФАД, флавопротеїном. Локалізований у мембрані, ендоплазматичному ретикулумі.

Література ред.

The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Pagani M., Pilati S., Bertoli G., Valsasina B., Sitia R. (2001). The C-terminal domain of yeast Ero1p mediates membrane localization and is essential for function. FEBS Lett. 508: 117—120. PMID 11707280 DOI:10.1016/S0014-5793(01)03034-4
Tsai B., Rapoport T.A. (2002). Unfolded cholera toxin is transferred to the ER membrane and released from protein disulfide isomerase upon oxidation by Ero1. J. Cell Biol. 159: 207—216. PMID 12403808 DOI:10.1083/jcb.200207120
van Lith M., Hartigan N., Hatch J., Benham A.M. (2005). PDILT, a divergent testis-specific protein disulfide isomerase with a non-classical SXXC motif that engages in disulfide-dependent interactions in the endoplasmic reticulum. J. Biol. Chem. 280: 1376—1383. PMID 15475357 DOI:10.1074/jbc.M408651200
Appenzeller-Herzog C., Riemer J., Christensen B., Soerensen E.S., Ellgaard L. (2008). A novel disulphide switch mechanism in Ero1alpha balances ER oxidation in human cells. EMBO J. 27: 2977—2987. PMID 18833192 DOI:10.1038/emboj.2008.202
Wang L., Zhu L., Wang C.C. (2011). The endoplasmic reticulum sulfhydryl oxidase Ero1beta drives efficient oxidative protein folding with loose regulation. Biochem. J. 434: 113—121. PMID 21091435 DOI:10.1042/BJ20101357

Примітки ред.

↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:13280 (англ.) . Архів оригіналу за 14 жовтня 2017. Процитовано 11 вересня 2017.
↑ UniProt, Q96HE7 (англ.) . Архів оригіналу за 29 серпня 2017. Процитовано 11 вересня 2017.

Див. також ред.

Хромосома 14

Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.

[1] Human PubMed Reference:.

[2] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-3] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:13280 (англ.) . Архів оригіналу за 14 жовтня 2017. Процитовано 11 вересня 2017.

[UniProt-4] UniProt, Q96HE7 (англ.) . Архів оригіналу за 29 серпня 2017. Процитовано 11 вересня 2017.

[3]

[4]

[1]

[2]