EPB41L3

EPB41L3
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	2HE7, 3BIN
Ідентифікатори
Символи	EPB41L3, 4.1B, DAL-1, DAL1, erythrocyte membrane protein band 4.1 like 3
Зовнішні ІД	OMIM: 605331 MGI: 103008 HomoloGene: 49308 GeneCards: EPB41L3
Онтологія гена
Молекулярна функція	• structural molecule activity; • cytoskeletal protein binding; • structural constituent of cytoskeleton; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • actin binding;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • мембрана; • міжклітинні контакти; • juxtaparanode region of axon; • paranode region of axon; • axolemma; • cell-cell junction; • гіалоплазма; • цитоскелет; • клітинна мембрана; • GO:0097483, GO:0097481 постсинаптичне ущільнення;
Біологічний процес	• GO:0097285 апоптоз; • cortical cytoskeleton organization; • cytoskeleton organization; • regulation of cell growth; • GO:0033109 cortical actin cytoskeleton organization; • paranodal junction assembly; • myelin maintenance; • protein localization to juxtaparanode region of axon; • neuron projection morphogenesis; • protein localization to plasma membrane; • regulation of cell shape; • protein localization to paranode region of axon; • actomyosin structure organization; • GO:0022610 життєдіяльність;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	; ; ; ;
	Більше даних
Ортологи
	23136
	13823
	ENSG00000082397
	ENSMUSG00000024044
	Q9Y2J2
	Q9WV92
	NM_001281533; NM_001281534; NM_001281535; NM_012307; NM_001330557
NM_013813; NM_001355732; NM_001355733; NM_001355734; NM_001355735;
	NM_001355736
	NP_001268462; NP_001268463; NP_001268464; NP_001317486; NP_036439
NP_038841; NP_001342661; NP_001342662; NP_001342663; NP_001342664;
	NP_001342665
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

EPB41L3 (англ. Erythrocyte membrane protein band 4.1 like 3) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 18-ї хромосоми.^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 087 амінокислот, а молекулярна маса — 120 678^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MTTESGSDSE	SKPDQEAEPQ	EAAGAQGRAG	APVPEPPKEE	QQQALEQFAA
AAAHSTPVRR	EVTDKEQEFA	ARAAKQLEYQ	QLEDDKLSQK	SSSSKLSRSP
LKIVKKPKSM	QCKVILLDGS	EYTCDVEKRS	RGQVLFDKVC	EHLNLLEKDY
FGLTYRDAEN	QKNWLDPAKE	IKKQVRSGAW	HFSFNVKFYP	PDPAQLSEDI
TRYYLCLQLR	DDIVSGRLPC	SFVTLALLGS	YTVQSELGDY	DPDECGSDYI
SEFRFAPNHT	KELEDKVIEL	HKSHRGMTPA	EAEMHFLENA	KKLSMYGVDL
HHAKDSEGVE	IMLGVCASGL	LIYRDRLRIN	RFAWPKVLKI	SYKRNNFYIK
IRPGEFEQFE	STIGFKLPNH	RAAKRLWKVC	VEHHTFFRLL	LPEAPPKKFL
TLGSKFRYSG	RTQAQTRRAS	ALIDRPAPYF	ERSSSKRYTM	SRSLDGEVGT
GQYATTKGIS	QTNLITTVTP	EKKAEEERDE	EEDKRRKGEE	VTPISAIRHE
GKSPGLGTDS	CPLSPPSTHC	APTSPTELRR	RCKENDCKLP	GYEPSRAEHL
PGEPALDSDG	PGRPYLGDQD	VAFSYRQQTG	KGTTLFSFSL	QLPESFPSLL
DDDGYLSFPN	LSETNLLPQS	LQHYLPIRSP	SLVPCFLFIF	FFLLSASFSV
PYALTLSFPL	ALCLCYLEPK	AASLSASLDN	DPSDSSEEET	DSERTDTAAD
GETTATESDQ	EEDAELKAQE	LEKTQDDLMK	HQTNISELKR	TFLETSTDTA
VTNEWEKRLS	TSPVRLAARQ	EDAPMIEPLV	PEETKQSSGE	KLMDGSEIFS
LLESARKPTE	FIGGVTSTSQ	SWVQKMETKT	ESSGIETEPT	VHHLPLSTEK
VVQETVLVEE	RRVVHASGDA	SYSAGDSGDA	AAQPAFTGIK	GKEGSALTEG
AKEEGGEEVA	KAVLEQEETA	AASRERQEEQ	SAAIHISETL	EQKPHFESST
VKTETISFGS	VSPGGVKLEI	STKEVPVVHT	ETKTITYESS	QVDPGTDLEP
GVLMSAQTIT	SETTSTTTTT	HITKTVKGGI	SETRIEKRIV	ITGDADIDHD
QALAQAIKEA	KEQHPDMSVT	KVVVHKETEI	TPEDGED

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функцією належить до фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як апоптоз, ацетилювання, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з молекулою актину. Локалізований у клітинній мембрані, цитоплазмі, цитоскелеті, мембрані, клітинних контактах.

Література ред.

The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Jiang W., Roemer M.E., Newsham I.F. (2005). The tumor suppressor DAL-1/4.1B modulates protein arginine N-methyltransferase 5 activity in a substrate-specific manner. Biochem. Biophys. Res. Commun. 329: 522—530. PMID 15737618 DOI:10.1016/j.bbrc.2005.01.153
Jiang W., Newsham I.F. (2006). The tumor suppressor DAL-1/4.1B and protein methylation cooperate in inducing apoptosis in MCF-7 breast cancer cells. Mol. Cancer. 5: 4—4. PMID 16420693 DOI:10.1186/1476-4598-5-4
Beausoleil S.A., Villen J., Gerber S.A., Rush J., Gygi S.P. (2006). A probability-based approach for high-throughput protein phosphorylation analysis and site localization. Nat. Biotechnol. 24: 1285—1292. PMID 16964243 DOI:10.1038/nbt1240

Примітки ред.

↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:3380 (англ.) . Архів оригіналу за 16 березня 2016. Процитовано 12 вересня 2017.
↑ UniProt, Q9Y2J2 (англ.) . Архів оригіналу за 19 вересня 2017. Процитовано 12 вересня 2017.

Див. також ред.

Хромосома 18

Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.

[1] Human PubMed Reference:.

[2] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-3] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:3380 (англ.) . Архів оригіналу за 16 березня 2016. Процитовано 12 вересня 2017.

[UniProt-4] UniProt, Q9Y2J2 (англ.) . Архів оригіналу за 19 вересня 2017. Процитовано 12 вересня 2017.

[3]

[4]

[1]

[2]