CA5A

білок-кодуючий ген Homo Sapiens

CA5A (англ. Carbonic anhydrase 5A) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на 16-й хромосомі.[5] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 305 амінокислот, а молекулярна маса — 34 750[6].

CA5A
Наявні структури
PDBПошук ортологів: PDBe RCSB
Ідентифікатори
Символи CA5A, CA5, CA5AD, CAV, CAVA, GS1-21A4.1, carbonic anhydrase 5A
Зовнішні ІД OMIM: 114761 MGI: 101946 HomoloGene: 68200 GeneCards: CA5A
Пов'язані генетичні захворювання
Hyperammonemic encephalopathy due to carbonic anhydrase VA deficiency[1]
Реагує на сполуку
sulthiame, ethoxzolamide[2]
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (мРНК)
NM_001739
NM_001367225
NM_007608
RefSeq (білок)
NP_001730
NP_031634
Локус (UCSC) Хр. 16: 87.88 – 87.94 Mb Хр. 8: 122.64 – 122.67 Mb
PubMed search [3] [4]
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей
Послідовність амінокислот
1020304050
MLGRNTWKTSAFSFLVEQMWAPLWSRSMRPGRWCSQRSCAWQTSNNTLHP
LWTVPVSVPGGTRQSPINIQWRDSVYDPQLKPLRVSYEAASCLYIWNTGY
LFQVEFDDATEASGISGGPLENHYRLKQFHFHWGAVNEGGSEHTVDGHAY
PAELHLVHWNSVKYQNYKEAVVGENGLAVIGVFLKLGAHHQTLQRLVDIL
PEIKHKDARAAMRPFDPSTLLPTCWDYWTYAGSLTTPPLTESVTWIIQKE
PVEVAPSQLSAFRTLLFSALGEEEKMMVNNYRPLQPLMNRKVWASFQATN
EGTRS

Кодований геном білок за функцією належить до ліаз. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном цинку. Локалізований у мітохондрії.

Література

ред.
  • Nagao Y., Platero J.S., Waheed A., Sly W.S. (1993). Human mitochondrial carbonic anhydrase: cDNA cloning, expression, subcellular localization, and mapping to chromosome 16. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 90: 7623—7627. PMID 8356065 DOI:10.1073/pnas.90.16.7623
  • Nagao Y., Batanian J.R., Clemente M.F., Sly W.S. (1995). Genomic organization of the human gene (CA5) and pseudogene for mitochondrial carbonic anhydrase V and their localization to chromosomes 16q and 16p. Genomics. 28: 477—484. PMID 7490083 DOI:10.1006/geno.1995.1177
  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
  • Temperini C., Scozzafava A., Vullo D., Supuran C.T. (2006). Carbonic anhydrase activators. Activation of isozymes I, II, IV, VA, VII, and XIV with l- and d-histidine and crystallographic analysis of their adducts with isoform II: engineering proton-transfer processes within the active site of an enzyme. Chemistry. 12: 7057—7066. PMID 16807956 DOI:10.1002/chem.200600159
  • Temperini C., Scozzafava A., Vullo D., Supuran C.T. (2006). Carbonic anhydrase activators. Activation of isoforms I, II, IV, VA, VII, and XIV with L- and D-phenylalanine and crystallographic analysis of their adducts with isozyme II: stereospecific recognition within the active site of an enzyme and its consequences for the drug design. J. Med. Chem. 49: 3019—3027. PMID 16686544 DOI:10.1021/jm0603320
  • Temperini C., Innocenti A., Scozzafava A., Mastrolorenzo A., Supuran C.T. (2007). Carbonic anhydrase activators: L-Adrenaline plugs the active site entrance of isozyme II, activating better isoforms I, IV, VA, VII, and XIV. Bioorg. Med. Chem. Lett. 17: 628—635. PMID 17127057 DOI:10.1016/j.bmcl.2006.11.027

Примітки

ред.

Див. також

ред.