CA3

CA3
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1Z93, 1Z97, 2HFW, 3UYN, 3UYQ
Ідентифікатори
Символи	CA3, CAIII, Car3, carbonic anhydrase 3
Зовнішні ІД	OMIM: 114750 MGI: 88270 HomoloGene: 31298 GeneCards: CA3
Реагує на сполуку
	sulthiame, ethoxzolamide
Онтологія гена
Молекулярна функція	• carbonate dehydratase activity; • GO:0098519, GO:0098518 phosphatase activity; • zinc ion binding; • nickel cation binding; • зв'язування з іоном металу; • lyase activity; • карбоангідрази;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • гіалоплазма;
Біологічний процес	• bicarbonate transport; • response to ethanol; • GO:0001306 response to oxidative stress; • GO:0098501, GO:0098502, GO:0006286 дефосфорилювання; • response to bacterium;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	761
	12350
	ENSG00000164879
	ENSMUSG00000027559
	P07451
	P16015
	NM_005181
	NM_007606
	NP_005172
	NP_031632
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

CA3 (англ. Carbonic anhydrase 3) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 8-ї хромосоми.^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 260 амінокислот, а молекулярна маса — 29 557^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MAKEWGYASH	NGPDHWHELF	PNAKGENQSP	VELHTKDIRH	DPSLQPWSVS
YDGGSAKTIL	NNGKTCRVVF	DDTYDRSMLR	GGPLPGPYRL	RQFHLHWGSS
DDHGSEHTVD	GVKYAAELHL	VHWNPKYNTF	KEALKQRDGI	AVIGIFLKIG
HENGEFQIFL	DALDKIKTKG	KEAPFTKFDP	SCLFPACRDY	WTYQGSFTTP
PCEECIVWLL	LKEPMTVSSD	QMAKLRSLLS	SAENEPPVPL	VSNWRPPQPI
NNRVVRASFK

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до ліаз, фосфопротеїнів. Задіяний у такому біологічному процесі, як ацетилювання. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном цинку. Локалізований у цитоплазмі.

Література ред.

Lloyd J., McMillan S., Hopkinson D., Edwards Y.H. (1986). Nucleotide sequence and derived amino acid sequence of a cDNA encoding human muscle carbonic anhydrase. Gene. 41: 233—239. PMID 3086182 DOI:10.1016/0378-1119(86)90103-4
Wade R., Gunning P., Eddy R., Shows T., Kedes L. (1986). Nucleotide sequence, tissue-specific expression, and chromosome location of human carbonic anhydrase III: the human CAIII gene is located on the same chromosome as the closely linked CAI and CAII genes. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 83: 9571—9575. PMID 3099285 DOI:10.1073/pnas.83.24.9571
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Lloyd J., Brownson C., Tweedie S., Charlton J., Edwards Y.H. (1987). Human muscle carbonic anhydrase: gene structure and DNA methylation patterns in fetal and adult tissues. Genes Dev. 1: 594—602. PMID 2824285 DOI:10.1101/gad.1.6.594
Sowden J., Smith H., Morrison K., Edwards Y. (1998). Sequence comparisons and functional studies of the proximal promoter of the carbonic anhydrase 3 (CA3) gene. Gene. 214: 157—165. PMID 9651514 DOI:10.1016/S0378-1119(98)00201-7