CA14

білок-кодуючий ген Homo Sapiens

CA14 (англ. Carbonic anhydrase 14) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 1-ї хромосоми. [4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 337 амінокислот, а молекулярна маса — 37 668[5].

CA14
Наявні структури
PDBПошук ортологів: PDBe RCSB
Ідентифікатори
Символи CA14, CAXiV, carbonic anhydrase 14
Зовнішні ІД OMIM: 604832 MGI: 1344341 HomoloGene: 69105 GeneCards: CA14
Реагує на сполуку
acetazolamide, brinzolamide, хлорталідон, dorzolamide, ethoxzolamide, methazolamide, sulthiame, ethoxzolamide[1]
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (мРНК)
NM_012113
NM_011797
NM_001355750
NM_001355751
NM_001355752
RefSeq (білок)
NP_036245
NP_035927
NP_001342679
NP_001342680
NP_001342681
Локус (UCSC) Хр. 1: 150.26 – 150.27 Mb Хр. 3: 95.81 – 95.81 Mb
PubMed search [2] [3]
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей
Послідовність амінокислот
1020304050
MLFSALLLEVIWILAADGGQHWTYEGPHGQDHWPASYPECGNNAQSPIDI
QTDSVTFDPDLPALQPHGYDQPGTEPLDLHNNGHTVQLSLPSTLYLGGLP
RKYVAAQLHLHWGQKGSPGGSEHQINSEATFAELHIVHYDSDSYDSLSEA
AERPQGLAVLGILIEVGETKNIAYEHILSHLHEVRHKDQKTSVPPFNLRE
LLPKQLGQYFRYNGSLTTPPCYQSVLWTVFYRRSQISMEQLEKLQGTLFS
TEEEPSKLLVQNYRALQPLNQRMVFASFIQAGSSYTTGEMLSLGVGILVG
CLCLLLAVYFIARKIRKKRLENRKSVVFTSAQATTEA

Кодований геном білок за функціями належить до ліаз, фосфопротеїнів. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном цинку. Локалізований у мембрані.

Література

ред.
  • Fujikawa-Adachi K., Nishimori I., Taguchi T., Onishi S. (1999). Human carbonic anhydrase XIV (CA14): cDNA cloning, mRNA expression, and mapping to chromosome 1. Genomics. 61: 74—81. PMID 10512682 DOI:10.1006/geno.1999.5938
  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
  • Temperini C., Scozzafava A., Vullo D., Supuran C.T. (2006). Carbonic anhydrase activators. Activation of isozymes I, II, IV, VA, VII, and XIV with l- and d-histidine and crystallographic analysis of their adducts with isoform II: engineering proton-transfer processes within the active site of an enzyme. Chemistry. 12: 7057—7066. PMID 16807956 DOI:10.1002/chem.200600159
  • Temperini C., Scozzafava A., Vullo D., Supuran C.T. (2006). Carbonic anhydrase activators. Activation of isoforms I, II, IV, VA, VII, and XIV with L- and D-phenylalanine and crystallographic analysis of their adducts with isozyme II: stereospecific recognition within the active site of an enzyme and its consequences for the drug design. J. Med. Chem. 49: 3019—3027. PMID 16686544 DOI:10.1021/jm0603320
  • Temperini C., Innocenti A., Scozzafava A., Mastrolorenzo A., Supuran C.T. (2007). Carbonic anhydrase activators: L-Adrenaline plugs the active site entrance of isozyme II, activating better isoforms I, IV, VA, VII, and XIV. Bioorg. Med. Chem. Lett. 17: 628—635. PMID 17127057 DOI:10.1016/j.bmcl.2006.11.027

Примітки

ред.

Див. також

ред.