AGXT

білок-кодуючий ген Homo Sapiens

AGXT (англ. Alanine-glyoxylate aminotransferase) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 2-ї хромосоми. [4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 392 амінокислот, а молекулярна маса — 43 010[5].

AGXT
Наявні структури
PDBПошук ортологів: PDBe RCSB
Ідентифікатори
Символи AGXT, AGT, AGT1, AGXT1, PH1, SPAT, SPT, TLH6, alanine-glyoxylate aminotransferase, alanine--glyoxylate and serine--pyruvate aminotransferase, Ser-PyrAT
Зовнішні ІД OMIM: 604285 MGI: 1329033 HomoloGene: 37251 GeneCards: AGXT
шифр КФ 2.6.1.44
Пов'язані генетичні захворювання
primary hyperoxaluria type I[1]
Шаблон експресії




Більше даних
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (мРНК)
NM_000030
NM_001276710
NM_016702
RefSeq (білок)
NP_000021
NP_001263639
NP_057911
Локус (UCSC) Хр. 2: 240.87 – 240.88 Mb Хр. 1: 93.06 – 93.07 Mb
PubMed search [2] [3]
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей
Послідовність амінокислот
1020304050
MASHKLLVTPPKALLKPLSIPNQLLLGPGPSNLPPRIMAAGGLQMIGSMS
KDMYQIMDEIKEGIQYVFQTRNPLTLVISGSGHCALEAALVNVLEPGDSF
LVGANGIWGQRAVDIGERIGARVHPMTKDPGGHYTLQEVEEGLAQHKPVL
LFLTHGESSTGVLQPLDGFGELCHRYKCLLLVDSVASLGGTPLYMDRQGI
DILYSGSQKALNAPPGTSLISFSDKAKKKMYSRKTKPFSFYLDIKWLANF
WGCDDQPRMYHHTIPVISLYSLRESLALIAEQGLENSWRQHREAAAYLHG
RLQALGLQLFVKDPALRLPTVTTVAVPAGYDWRDIVSYVIDHFDIEIMGG
LGPSTGKVLRIGLLGCNATRENVDRVTEALRAALQHCPKKKL

Кодований геном білок за функціями належить до трансфераз, амінотрансфераз, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах як поліморфізм, ацетиляція. Білок має сайт для зв'язування з піридоксаль-фосфатом. Локалізований у мітохондрії, пероксисомах.

Література

ред.
  • Nishiyama K., Berstein G., Oda T., Ichiyama A. (1990). Cloning and nucleotide sequence of cDNA encoding human liver serine-pyruvate aminotransferase. Eur. J. Biochem. 194: 9—18. PMID 2253628 DOI:10.1111/j.1432-1033.1990.tb19420.x
  • Purdue P.E., Takada Y., Danpure C.J. (1990). Identification of mutations associated with peroxisome-to-mitochondrion mistargeting of alanine/glyoxylate aminotransferase in primary hyperoxaluria type 1. J. Cell Biol. 111: 2341—2351. PMID 1703535 DOI:10.1083/jcb.111.6.2341
  • Takada Y., Kaneko N., Esumi H., Purdue P.E., Danpure C.J. (1990). Human peroxisomal L-alanine: glyoxylate aminotransferase. Evolutionary loss of a mitochondrial targeting signal by point mutation of the initiation codon. Biochem. J. 268: 517—520. PMID 2363689 DOI:10.1042/bj2680517
  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
  • Purdue P.E., Lumb M.J., Allsop J., Minatogawa Y., Danpure C.J. (1992). A glycine-to-glutamate substitution abolishes alanine:glyoxylate aminotransferase catalytic activity in a subset of patients with primary hyperoxaluria type 1. Genomics. 13: 215—218. PMID 1349575 DOI:10.1016/0888-7543(92)90225-H
  • Danpure C.J. (1993). Primary hyperoxaluria type 1 and peroxisome-to-mitochondrion mistargeting of alanine:glyoxylate aminotransferase. Biochimie. 75: 309—315. PMID 8507692 DOI:10.1016/0300-9084(93)90091-6

Примітки

ред.
  1. Захворювання, генетично пов'язані з AGXT переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
  2. Human PubMed Reference:.
  3. Mouse PubMed Reference:.
  4. HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:341 (англ.) . Архів оригіналу за 2 квітня 2016. Процитовано 28 серпня 2017.
  5. UniProt, P21549 (англ.) . Архів оригіналу за 23 вересня 2017. Процитовано 28 серпня 2017.

Див. також

ред.