ADH1C

ADH1C (англ. Alcohol dehydrogenase 1C (class I), gamma polypeptide) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 4-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 375 амінокислот, а молекулярна маса — 39 868.

ADH1C
Наявні структури PDB Пошук ортологів: PDBe RCSB Список кодів PDB 1HT0, 1U3W
Ідентифікатори
Символи	ADH1C, ADH3, alcohol dehydrogenase 1C (class I), gamma polypeptide
Зовнішні ІД	OMIM: 103730 MGI: 87921 HomoloGene: 73888 GeneCards: ADH1C
Онтологія гена Молекулярна функція • oxidoreductase activity • zinc ion binding • alcohol dehydrogenase (NAD+) activity • зв'язування з іоном металу • NAD-retinol dehydrogenase activity • alcohol dehydrogenase activity, zinc-dependent Клітинна компонента • цитоплазма • нуклеоплазма • гіалоплазма • клітинна мембрана Біологічний процес • ethanol oxidation • retinol metabolic process • retinoic acid metabolic process Джерела:Amigo / QuickGO
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	126	11522
Ensembl	ENSG00000248144	ENSMUSG00000074207
UniProt	P00326	P00329
RefSeq (мРНК)	NM_000669	NM_007409
RefSeq (білок)	NP_000660	NP_031435
Локус (UCSC)	Хр. 4: 99.34 – 99.35 Mb	Хр. 3: 137.97 – 138 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MSTAGKVIKC		KAAVLWELKK		PFSIEEVEVA		PPKAHEVRIK		MVAAGICRSD
EHVVSGNLVT		PLPVILGHEA		AGIVESVGEG		VTTVKPGDKV		IPLFTPQCGK
CRICKNPESN		YCLKNDLGNP		RGTLQDGTRR		FTCSGKPIHH		FVGVSTFSQY
TVVDENAVAK		IDAASPLEKV		CLIGCGFSTG		YGSAVKVAKV		TPGSTCAVFG
LGGVGLSVVM		GCKAAGAARI		IAVDINKDKF		AKAKELGATE		CINPQDYKKP
IQEVLKEMTD		GGVDFSFEVI		GRLDTMMASL		LCCHEACGTS		VIVGVPPDSQ
NLSINPMLLL		TGRTWKGAIF		GGFKSKESVP		KLVADFMAKK		FSLDALITNI
LPFEKINEGF		DLLRSGKSIR		TVLTF

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до оксидоредуктаз, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах як поліморфізм, ацетиляція. Білок має сайт для зв'язування з НАД, іонами металів, іоном цинку. Локалізований у цитоплазмі.

Література

• Hoeoeg J.-O., Heden L.-O., Larsson K., Joernvall H. (1986). The gamma 1 and gamma 2 subunits of human liver alcohol dehydrogenase. cDNA structures, two amino acid replacements, and compatibility with changes in the enzymatic properties. Eur. J. Biochem. 159: 215—218. PMID 3758060 DOI:10.1111/j.1432-1033.1986.tb09855.x
• Ikuta T., Szeto S., Yoshida A. (1986). Three human alcohol dehydrogenase subunits: cDNA structure and molecular and evolutionary divergence. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 83: 634—638. PMID 2935875 DOI:10.1073/pnas.83.3.634
• Yokoyama S., Matsuo Y., Rajasekharan S., Yokoyama R. (1992). Molecular structure of the human alcohol dehydrogenase 3 gene. Jpn. J. Genet. 67: 167—171. PMID 1524834 DOI:10.1266/jjg.67.167
• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
• Niederhut M.S., Gibbons B.J., Perez-Miller S., Hurley T.D. (2001). Three-dimensional structures of the three human class I alcohol dehydrogenases. Protein Sci. 10: 697—706. PMID 11274460 DOI:10.1110/ps.45001
• Gibbons B.J., Hurley T.D. (2004). Structure of three class I human alcohol dehydrogenases complexed with isoenzyme specific formamide inhibitors. Biochemistry. 43: 12555—12562. PMID 15449945 DOI:10.1021/bi0489107

Див. також

• Хромосома 4