ACIN1

ACIN1
Ідентифікатори
Символи	ACIN1, ACINUS, ACN, fSAP152, apoptotic chromatin condensation inducer 1
Зовнішні ІД	OMIM: 604562 MGI: 1891824 HomoloGene: 22853 GeneCards: ACIN1
Онтологія гена
Молекулярна функція	• ATPase activity; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • enzyme binding; • nucleic acid binding; • RNA binding;
Клітинна компонента	• nuclear speck; • клітинна мембрана; • exon-exon junction complex; • нуклеоплазма; • ядерце; • ASAP complex; • клітинне ядро; • гіалоплазма;
Біологічний процес	• apoptotic chromosome condensation; • mRNA processing; • negative regulation of mRNA splicing, via spliceosome; • Сплайсинг РНК; • positive regulation of apoptotic process; • positive regulation of monocyte differentiation; • erythrocyte differentiation; • GO:0097285 апоптоз; • execution phase of apoptosis;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	22985
	56215
	ENSG00000100813
	ENSMUSG00000022185
	Q9UKV3
	Q9JIX8
NM_001164814; NM_001164815; NM_001164816; NM_001164817; NM_014977;
	NM_001386863
NM_001085472; NM_001085473; NM_001242605; NM_001242606; NM_019567;
	NM_023190
	NP_001158286; NP_001158287; NP_001158288; NP_001158289; NP_055792
NP_001078941; NP_001078942; NP_001229534; NP_001229535; NP_062513;
	NP_075679; NP_001361699
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

ACIN1 (англ. Apoptotic chromatin condensation inducer 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 14-ї хромосоми.^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 341 амінокислот, а молекулярна маса — 151 862^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MWRRKHPRTS	GGTRGVLSGN	RGVEYGSGRG	HLGTFEGRWR	KLPKMPEAVG
TDPSTSRKMA	ELEEVTLDGK	PLQALRVTDL	KAALEQRGLA	KSGQKSALVK
RLKGALMLEN	LQKHSTPHAA	FQPNSQIGEE	MSQNSFIKQY	LEKQQELLRQ
RLEREAREAA	ELEEASAESE	DEMIHPEGVA	SLLPPDFQSS	LERPELELSR
HSPRKSSSIS	EEKGDSDDEK	PRKGERRSSR	VRQARAAKLS	EGSQPAEEEE
DQETPSRNLR	VRADRNLKTE	EEEEEEEEEE	EDDEEEEGDD	EGQKSREAPI
LKEFKEEGEE	IPRVKPEEMM	DERPKTRSQE	QEVLERGGRF	TRSQEEARKS
HLARQQQEKE	MKTTSPLEEE	EREIKSSQGL	KEKSKSPSPP	RLTEDRKKAS
LVALPEQTAS	EEETPPPLLT	KEASSPPPHP	QLHSEEEIEP	MEGPAPAVLI
QLSPPNTDAD	TRELLVSQHT	VQLVGGLSPL	SSPSDTKAES	PAEKVPEESV
LPLVQKSTLA	DYSAQKDLEP	ESDRSAQPLP	LKIEELALAK	GITEECLKQP
SLEQKEGRRA	SHTLLPSHRL	KQSADSSSSR	SSSSSSSSSR	SRSRSPDSSG
SRSHSPLRSK	QRDVAQARTH	ANPRGRPKMG	SRSTSESRSR	SRSRSRSASS
NSRKSLSPGV	SRDSSTSYTE	TKDPSSGQEV	ATPPVPQLQV	CEPKERTSTS
SSSVQARRLS	QPESAEKHVT	QRLQPERGSP	KKCEAEEAEP	PAATQPQTSE
TQTSHLPESE	RIHHTVEEKE	EVTMDTSENR	PENDVPEPPM	PIADQVSNDD
RPEGSVEDEE	KKESSLPKSF	KRKISVVSAT	KGVPAGNSDT	EGGQPGRKRR
WGASTATTQK	KPSISITTES	LKSLIPDIKP	LAGQEAVVDL	HADDSRISED
ETERNGDDGT	HDKGLKICRT	VTQVVPAEGQ	ENGQREEEEE	EKEPEAEPPV
PPQVSVEVAL	PPPAEHEVKK	VTLGDTLTRR	SISQQKSGVS	ITIDDPVRTA
QVPSPPRGKI	SNIVHISNLV	RPFTLGQLKE	LLGRTGTLVE	EAFWIDKIKS
HCFVTYSTVE	EAVATRTALH	GVKWPQSNPK	FLCADYAEQD	ELDYHRGLLV
DRPSETKTEE	QGIPRPLHPP	PPPPVQPPQH	PRAEQREQER	AVREQWAERE
REMERRERTR	SEREWDRDKV	REGPRSRSRS	RDRRRKERAK	SKEKKSEKKE
KAQEEPPAKL	LDDLFRKTKA	APCIYWLPLT	DSQIVQKEAE	RAERAKEREK
RRKEQEEEEQ	KEREKEAERE	RNRQLEREKR	REHSRERDRE	RERERERDRG
DRDRDRERDR	ERGRERDRRD	TKRHSRSRSR	STPVRDRGGR	R

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функцією належить до фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як апоптоз, процесинг мРНК, сплайсинг мРНК, ацетилювання, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з РНК. Локалізований у ядрі.

Література ред.

The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Tange T.O., Shibuya T., Jurica M.S., Moore M.J. (2005). Biochemical analysis of the EJC reveals two new factors and a stable tetrameric protein core. RNA. 11: 1869—1883. PMID 16314458 DOI:10.1261/rna.2155905
Beausoleil S.A., Villen J., Gerber S.A., Rush J., Gygi S.P. (2006). A probability-based approach for high-throughput protein phosphorylation analysis and site localization. Nat. Biotechnol. 24: 1285—1292. PMID 16964243 DOI:10.1038/nbt1240
Carrascal M., Ovelleiro D., Casas V., Gay M., Abian J. (2008). Phosphorylation analysis of primary human T lymphocytes using sequential IMAC and titanium oxide enrichment. J. Proteome Res. 7: 5167—5176. PMID 19367720 DOI:10.1021/pr800500r
Murachelli A.G., Ebert J., Basquin C., Le Hir H., Conti E. (2012). The structure of the ASAP core complex reveals the existence of a Pinin-containing PSAP complex. Nat. Struct. Mol. Biol. 19: 378—386. PMID 22388736 DOI:10.1038/nsmb.2242
Impens F., Radoshevich L., Cossart P., Ribet D. (2014). Mapping of SUMO sites and analysis of SUMOylation changes induced by external stimuli. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 111: 12432—12437. PMID 25114211 DOI:10.1073/pnas.1413825111

Примітки ред.

↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:17066 (англ.) . Архів оригіналу за 10 вересня 2015. Процитовано 11 вересня 2017.
↑ UniProt, Q9UKV3 (англ.) . Архів оригіналу за 31 жовтня 2017. Процитовано 11 вересня 2017.

Див. також ред.

Хромосома 14

Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.

[1] Human PubMed Reference:.

[2] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-3] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:17066 (англ.) . Архів оригіналу за 10 вересня 2015. Процитовано 11 вересня 2017.

[UniProt-4] UniProt, Q9UKV3 (англ.) . Архів оригіналу за 31 жовтня 2017. Процитовано 11 вересня 2017.

[3]

[4]

[1]

[2]