CHAT

CHAT
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	2FY2, 2FY3, 2FY4, 2FY5
Ідентифікатори
Символи	CHAT, CHOACTASE, CMS1A, CMS1A2, CMS6, choline O-acetyltransferase
Зовнішні ІД	OMIM: 118490 MGI: 88392 HomoloGene: 40693 GeneCards: CHAT
Пов'язані генетичні захворювання
	congenital myasthenic syndrome 6, congenital myasthenic syndrome, presynaptic congenital myasthenic syndrome
Онтологія гена
Молекулярна функція	• transferase activity; • acyltransferase activity; • choline O-acetyltransferase activity;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • гіалоплазма; • клітинне ядро; • presynapse; • neuron projection;
Біологічний процес	• neurotransmitter biosynthetic process; • phosphatidylcholine biosynthetic process; • GO:0010554 neurotransmitter secretion; • neuromuscular synaptic transmission; • acetylcholine biosynthetic process;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	1103
	12647
	ENSG00000070748
	ENSMUSG00000021919
	P28329
	Q8BQV2
NM_020986; NM_001142929; NM_001142933; NM_001142934; NM_020549;
	NM_020984; NM_020985
	NM_009891
NP_001136401; NP_001136405; NP_001136406; NP_065574; NP_066264;
	NP_066265; NP_066266
	NP_034021
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

CHAT (англ. Choline O-acetyltransferase) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 10-ї хромосоми.^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 748 амінокислот, а молекулярна маса — 82 536^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MGLRTAKKRG	LGGGGKWKRE	EGGGTRGRRE	VRPACFLQSG	GRGDPGDVGG
PAGNPGCSPH	PRAATRPPPL	PAHTPAHTPE	WCGAASAEAA	EPRRAGPHLC
IPAPGLTKTP	ILEKVPRKMA	AKTPSSEESG	LPKLPVPPLQ	QTLATYLQCM
RHLVSEEQFR	KSQAIVQQFG	APGGLGETLQ	QKLLERQEKT	ANWVSEYWLN
DMYLNNRLAL	PVNSSPAVIF	ARQHFPGTDD	QLRFAASLIS	GVLSYKALLD
SHSIPTDCAK	GQLSGQPLCM	KQYYGLFSSY	RLPGHTQDTL	VAQNSSIMPE
PEHVIVACCN	QFFVLDVVIN	FRRLSEGDLF	TQLRKIVKMA	SNEDERLPPI
GLLTSDGRSE	WAEARTVLVK	DSTNRDSLDM	IERCICLVCL	DAPGGVELSD
THRALQLLHG	GGYSKNGANR	WYDKSLQFVV	GRDGTCGVVC	EHSPFDGIVL
VQCTEHLLKH	VTQSSRKLIR	ADSVSELPAP	RRLRWKCSPE	IQGHLASSAE
KLQRIVKNLD	FIVYKFDNYG	KTFIKKQKCS	PDAFIQVALQ	LAFYRLHRRL
VPTYESASIR	RFQEGRVDNI	RSATPEALAF	VRAVTDHKAA	VPASEKLLLL
KDAIRAQTAY	TVMAITGMAI	DNHLLALREL	ARAMCKELPE	MFMDETYLMS
NRFVLSTSQV	PTTTEMFCCY	GPVVPNGYGA	CYNPQPETIL	FCISSFHSCK
ETSSSKFAKA	VEESLIDMRD	LCSLLPPTES	KPLATKEKAT	RPSQGHQP

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до трансфераз, ацилтрансфераз, фосфопротеїнів. Задіяний у такому біологічному процесі, як альтернативний сплайсинг.

Література ред.

Oda Y., Nakanishi I., Deguchi T. (1992). A complementary DNA for human choline acetyltransferase induces two forms of enzyme with different molecular weights in cultured cells. Brain Res. Mol. Brain Res. 16: 287—294. PMID 1337937 DOI:10.1016/0169-328X(92)90237-6
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Lorenzi M.V., Trinidad A.C., Zhang R., Strauss W.L. (1992). Two mRNAs are transcribed from the human gene for choline acetyltransferase. DNA Cell Biol. 11: 593—603. PMID 1388731 DOI:10.1089/dna.1992.11.593
Hersh L.B., Takane K., Gylys K., Moomaw C., Slaughter C. (1988). Conservation of amino acid sequences between human and porcine choline acetyltransferase. J. Neurochem. 51: 1843—1845. PMID 3183663 DOI:10.1111/j.1471-4159.1988.tb01166.x
Cervini R., Rocchi M., DiDonato S., Finocchiaro G. (1991). Isolation and sub-chromosomal localization of a DNA fragment of the human choline acetyltransferase gene. Neurosci. Lett. 132: 191—194. PMID 1784419 DOI:10.1016/0304-3940(91)90299-9
Kim A.-R., Rylett R.J., Shilton B.H. (2006). Substrate binding and catalytic mechanism of human choline acetyltransferase. Biochemistry. 45: 14621—14631. PMID 17144655 DOI:10.1021/bi061536l