Рецептор ламіну B

білок-кодуючий ген Homo Sapiens

LBR (англ. Lamin B receptor) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 1-ї хромосоми. [4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 615 амінокислот, а молекулярна маса — 70 703[5].

LBR
Наявні структури
PDBПошук ортологів: C9JXK0 PDBe C9JXK0 RCSB
Ідентифікатори
Символи LBR, DHCR14B, LMN2R, PHA, TDRD18, lamin B receptor, PHASK, C14SR
Зовнішні ІД OMIM: 600024 MGI: 2138281 HomoloGene: 2455 GeneCards: LBR
Пов'язані генетичні захворювання
Pelger-Huet anomaly, hydrops-ectopic calcification-moth-eaten skeletal dysplasia, regressive spondylometaphyseal dysplasia[1]
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (мРНК)
NM_002296
NM_194442
NM_133815
RefSeq (білок)
NP_002287
NP_919424
NP_598576
Локус (UCSC) Хр. 1: 225.4 – 225.43 Mb Хр. 1: 181.64 – 181.67 Mb
PubMed search [2] [3]
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей
Послідовність амінокислот
1020304050
MPSRKFADGEVVRGRWPGSSLYYEVEILSHDSTSQLYTVKYKDGTELELK
ENDIKPLTSFRQRKGGSTSSSPSRRRGSRSRSRSRSPGRPPKSARRSASA
SHQADIKEARREVEVKLTPLILKPFGNSISRYNGEPEHIERNDAPHKNTQ
EKFSLSQESSYIATQYSLRPRREEVKLKEIDSKEEKYVAKELAVRTFEVT
PIRAKDLEFGGVPGVFLIMFGLPVFLFLLLLMCKQKDPSLLNFPPPLPAL
YELWETRVFGVYLLWFLIQVLFYLLPIGKVVEGTPLIDGRRLKYRLNGFY
AFILTSAVIGTSLFQGVEFHYVYSHFLQFALAATVFCVVLSVYLYMRSLK
APRNDLSPASSGNAVYDFFIGRELNPRIGTFDLKYFCELRPGLIGWVVIN
LVMLLAEMKIQDRAVPSLAMILVNSFQLLYVVDALWNEEALLTTMDIIHD
GFGFMLAFGDLVWVPFIYSFQAFYLVSHPNEVSWPMASLIIVLKLCGYVI
FRGANSQKNAFRKNPSDPKLAHLKTIHTSTGKNLLVSGWWGFVRHPNYLG
DLIMALAWSLPCGFNHILPYFYIIYFTMLLVHREARDEYHCKKKYGVAWE
KYCQRVPYRIFPYIY

Кодований геном білок за функцією належить до рецепторів. Білок має сайт для зв'язування з ДНК. Локалізований у ядрі, мембрані.

Література ред.

  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
  • Ye Q., Callebaut I., Pezhman A., Courvalin J.-C., Worman H.J. (1997). Domain-specific interactions of human HP1-type chromodomain proteins and inner nuclear membrane protein LBR. J. Biol. Chem. 272: 14983—14989. PMID 9169472 DOI:10.1074/jbc.272.23.14983
  • Papoutsopoulou S., Nikolakaki E., Giannakouros T. (1999). SRPK1 and LBR protein kinases show identical substrate specificities. Biochem. Biophys. Res. Commun. 255: 602—607. PMID 10049757 DOI:10.1006/bbrc.1999.0249
  • Duband-Goulet I., Courvalin J.-C. (2000). Inner nuclear membrane protein LBR preferentially interacts with DNA secondary structures and nucleosomal linker. Biochemistry. 39: 6483—6488. PMID 10828963 DOI:10.1021/bi992908b
  • Lechner M.S., Schultz D.C., Negorev D., Maul G.G., Rauscher F.J. III (2005). The mammalian heterochromatin protein 1 binds diverse nuclear proteins through a common motif that targets the chromoshadow domain. Biochem. Biophys. Res. Commun. 331: 929—937. PMID 15882967 DOI:10.1016/j.bbrc.2005.04.016
  • Tseng L.C., Chen R.H. (2011). Temporal control of nuclear envelope assembly by phosphorylation of lamin B receptor. Mol. Biol. Cell. 22: 3306—3317. PMID 21795390 DOI:10.1091/mbc.E11-03-0199

Примітки ред.

Див. також ред.