Анексин А11

Анексин А11
Ідентифікатори
Символи	ANXA11, ANX11, CAP50, annexin A11, CAP-50, ALS23, IBMWMA
Зовнішні ІД	OMIM: 602572 MGI: 108481 HomoloGene: 22759 GeneCards: ANXA11
Пов'язані генетичні захворювання
	хронічне обструктивне захворювання легень, amyotrophic lateral sclerosis type 23
Онтологія гена
Молекулярна функція	• calcium ion binding; • S100 protein binding; • calcium-dependent protein binding; • phosphatidylethanolamine binding; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • MHC class II protein complex binding; • calcium-dependent phospholipid binding; • RNA binding;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • nuclear envelope; • мембрана; • Меланосома; • веретено поділу; • нуклеоплазма; • midbody; • azurophil granule; • specific granule; • phagocytic vesicle; • екзосома; • цитоскелет; • клітинне ядро; • гіалоплазма; • collagen-containing extracellular matrix;
Біологічний процес	• поділ клітини; • response to calcium ion; • Фагоцитоз; • клітинний цикл; • cytokinetic process;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	; ;
	Більше даних
Ортологи
	311
	11744
	ENSG00000122359
	ENSMUSG00000021866
	P50995
	P97384
NM_001157; NM_001278407; NM_001278408; NM_001278409; NM_145868;
	NM_145869
	NM_013469
NP_001148; NP_001265336; NP_001265337; NP_001265338; NP_665875;
	NP_665876
	NP_038497
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

Анексин А11 (англ. Annexin A11) – білок, який кодується геном ANXA11, розташованим у людей на короткому плечі 10-ї хромосоми. ^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 505 амінокислот, а молекулярна маса — 54 390^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MSYPGYPPPP	GGYPPAAPGG	GPWGGAAYPP	PPSMPPIGLD	NVATYAGQFN
QDYLSGMAAN	MSGTFGGANM	PNLYPGAPGA	GYPPVPPGGF	GQPPSAQQPV
PPYGMYPPPG	GNPPSRMPSY	PPYPGAPVPG	QPMPPPGQQP	PGAYPGQPPV
TYPGQPPVPL	PGQQQPVPSY	PGYPGSGTVT	PAVPPTQFGS	RGTITDAPGF
DPLRDAEVLR	KAMKGFGTDE	QAIIDCLGSR	SNKQRQQILL	SFKTAYGKDL
IKDLKSELSG	NFEKTILALM	KTPVLFDIYE	IKEAIKGVGT	DEACLIEILA
SRSNEHIREL	NRAYKAEFKK	TLEEAIRSDT	SGHFQRLLIS	LSQGNRDEST
NVDMSLAQRD	AQELYAAGEN	RLGTDESKFN	AVLCSRSRAH	LVAVFNEYQR
MTGRDIEKSI	CREMSGDLEE	GMLAVVKCLK	NTPAFFAERL	NKAMRGAGTK
DRTLIRIMVS	RSETDLLDIR	SEYKRMYGKS	LYHDISGDTS	GDYRKILLKI
CGGND

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Задіяний у таких біологічних процесах як клітинний цикл, поділ клітини. Білок має сайт для зв'язування з іоном кальцію, іонами кальцію та фосфоліпідами. Локалізований у цитоплазмі, цитоскелеті, ядрі.

Література

Bances P., Fernandez M.R., Rodriguez-Garcia M.I., Morgan R.O., Fernandez M.-P. (2000). Annexin A11 (ANXA11) gene structure as the progenitor of paralogous annexins and source of orthologous cDNA isoforms. Genomics. 69: 95—103. PMID 11013079 DOI:10.1006/geno.2000.6309
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Satoh H., Shibata H., Nakano Y., Kitaura Y., Maki M. (2002). ALG-2 interacts with the amino-terminal domain of annexin XI in a Ca(2+)-dependent manner. Biochem. Biophys. Res. Commun. 291: 1166—1172. PMID 11883939 DOI:10.1006/bbrc.2002.6600
Tomas A., Moss S.E. (2003). Calcium- and cell cycle-dependent association of annexin 11 with the nuclear envelope. J. Biol. Chem. 278: 20210—20216. PMID 12601007 DOI:10.1074/jbc.M212669200
Farnaes L., Ditzel H.J. (2003). Dissecting the cellular functions of annexin XI using recombinant human annexin XI-specific autoantibodies cloned by phage display. J. Biol. Chem. 278: 33120—33126. PMID 12805373 DOI:10.1074/jbc.M210852200
Tomas A., Futter C., Moss S.E. (2004). Annexin 11 is required for midbody formation and completion of the terminal phase of cytokinesis. J. Cell Biol. 165: 813—822. PMID 15197175 DOI:10.1083/jcb.200311054